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环素和基基基 cis-trans 异构酶可能是相同的蛋白质
G Fischer1, B Wittmann-Liebold, K Lang
1WB Biochemie, Sektion Biowissenschaften, Martin-Luther-Universität Halle, GDR.
Nature
|February 2, 1989
概括
乙-乙 cis-trans 异构酶 (PPIase),一种对蛋白质折叠至关重要的酶,可能与环素相同. 环素A抑制PPIase活性,但其与免疫抑制的联系尚不清楚.
科学领域:
- 生物化学 生物化学
- 分子生物学分子生物学
- 酶学 是一种酶学.
背景情况:
- 乙-乙 cis-trans 异构酶 (PPIase) 是一种涉及蛋白质折叠的哺乳动物酶.
- PPIase催化了proline键的异构化,这是蛋白质折叠的速度限制步骤.
研究的目的:
- 为了确定猪PPIase的N-终端序列和化学特性.
- 为了研究PPIase和环林之间的关系,环素A结合蛋白.
主要方法:
- 从猪脏中净化PPIase.
- PPIase的N-终端测序和表征.
- 酶定量测试以评估PPIase活性和循环氨酸A的抑制.
主要成果:
- 对于第一个38个残留物,PPIase的N终端序列与牛类环菲林相同.
- 这两种蛋白质的分子质量大约为17000Da.
- 环素A强烈抑制PPIase活动,这取决于单一的硫基.
结论:
- 猪PPIase可能与环素相同.
- 环素A对PPIase的抑制表明其与其免疫抑制作用的潜在联系,尽管这需要进一步调查.