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拉斯瘤基因蛋白与正常蛋白质之间的结构差异

L A Tong1, A M de Vos, M V Milburn

  • 1Department of Chemistry, University of California, Berkeley 94720.

Nature
|January 5, 1989
PubMed
概括

在正常的c-Ha-ras基因中,一种常见的致癌突变,在12位用氨酸取代甘氨酸,改变了ras蛋白结构. 这种p21(Val-12) 蛋白质的结构变化损害了GTPase活动,导致细胞信号传递和转化时间延长.

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科学领域:

  • 分子生物学分子生物学
  • 结构生物学 结构生物学
  • 在瘤学瘤学.

背景情况:

  • 在人体瘤中,c-Ha-ras基因经常发生突变,其中一个常见的变化涉及在位置12的甘氨酸替代氨酸.
  • 拉斯瘤基因的这种特定突变与细胞转化和癌症发展有关.

研究的目的:

  • 阐明在c-Ha-ras基因中第12位置的甘氨酸与氨酸的替代引起的细胞转化结构基础.
  • 了解这种单一的氨基酸变化如何影响ras蛋白的正常功能.

主要方法:

  • 在2.2安格斯特罗姆分辨率下确定了突变ras蛋白的GDP结合形式的晶体结构,p21(Val-12).
  • 将突变p21(Val-12) 蛋白质的结构与野生类型c-Ha-ras蛋白质进行比较.

主要成果:

  • 与正常的c-Ha-ras蛋白相比,p21(Val-12) 的晶体结构显示出显著的结构差异.
  • 一个关键的区别是突变蛋白质中扩大的循环,该蛋白质负责结合瓜核酸的β-酸盐.
  • 这种"催化部位"的变形与减少的GTPase活性有关.

结论:

  • 由于Val-12的替代,p21(Val-12) 中的结构变化导致GTPase活性受损.
  • 这种减少的活性导致突变ras蛋白长时间保持在与GTP结合的"信号启动"状态.
  • 突变ras蛋白的长时间信号传递是细胞转化和癌症发展的根本原因.