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펩티딜-普罗利尔 cis-trans 异构酶是环素A 结合蛋白环素的结合蛋白
N Takahashi1, T Hayano, M Suzuki
1Corporate Research and Development Laboratory, Ioa Nenryo, Kogya K.K., Saitama, Japan.
Nature
|February 2, 1989
概括
对于蛋白质折叠至关重要的乙-乙 cis-trans 异构酶 (PPIase) 被确定与环素相同. 环素A抑制了PPIase活性,这表明其在抑制T细胞激活中的作用.
科学领域:
- 生物化学 生物化学
- 分子生物学分子生物学
- 免疫学 免疫学 免疫学
背景情况:
- 乙-乙 cis-trans 异构酶 (PPIase) 催化了胺基键异构化,有助于蛋白质在体外重新折叠.
- PPIase活性在各个物种中保持不变,这表明它在细胞蛋白质合成和折叠中起着至关重要的作用.
- 已知因结合环素A而闻名的环素与净化猪PPIase具有相同的序列.
研究的目的:
- 为了研究PPIase和环菲林之间的功能关系.
- 为了确定环素A对PPIase活性的影响.
- 探索PPIase在循环氨酸A介导免疫抑制中的潜在作用.
主要方法:
- 从猪脏中净化PPIase.
- 在PPIase和牛循环林之间的氨基酸序列比较.
- 酶定量测量在存在环素A时测量PPIase活性.
主要成果:
- 净化PPIase的氨基酸序列与牛的环菲林相同.
- 环素A显著抑制了PPIase的活性.
- 这种抑制表明PPIase和环素A的免疫抑制作用之间存在功能联系.
结论:
- PPIase和环菲林在功能上是相关的,可能是相同的蛋白质.
- 环素A抑制了PPIase的活性.
- PPIase 的基-基 cis-trans 异体化活性可能会调解环素 A 抑制 T 细胞激活的过程.