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一种蛋白质的myristoylated和nonmyristoylated形式被蛋白质激酶C酸化
J M Graff1, J I Gordon, P J Blackshear
1Howard Hughes Medical Institute Laboratories, Durham, NC 27710.
Science (New York, N.Y.)
|October 27, 1989
概括
蛋白激酶C的激活通常需要膜协会. 然而,这项研究表明,即使没有膜附着,一个关键基质也可以被酸化,这挑战了以前的假设.
科学领域:
- 细胞生物学 细胞生物学
- 分子信号传递是分子信号传递.
- 生物化学 生物化学
背景情况:
- 蛋白激酶C (PKC) 的激活传统上与膜协会有关.
- 假定PKC的细胞基质也需要膜局部化进行酸化.
- 之前对基化蛋白质的研究支持了PKC基质的膜关联假设.
研究的目的:
- 调查膜协会是否对于蛋白激酶C基质进行酸化至关重要.
- 挑战长期以来的假设,即PKC基质必须与膜相关,以实现酸化.
主要方法:
- 利用一种特定的突变来破坏已知的PKC基质的myristoylation和随后的膜结合.
- 在完整的细胞中检查了这种修饰基质的酸化状态.
- 用博 Ester 刺激细胞诱导蛋白激酶 C 激活.
主要成果:
- 阻止氨基终端基化和明显膜关联的突变并没有抑制基质酸化.
- 蛋白激酶C的突出细胞基质通常在完整的细胞中被酸化,尽管缺乏膜关联.
- 博 Ester刺激有效诱导非膜相关基质的酸化.
结论:
- 膜关联可能不是蛋白质激酶C基质被酸化的先决条件.
- 挑战了关于PKC基质修改本地化要求的既定范式.
- 建议PKC介导酸化事件的替代机制或位置.