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重链结合蛋白识别了异常多在体外转移的异常多
C K Kassenbrock1, P D Garcia, P Walter
1Department of Biochemistry and Biophysics, University of California, San Francisco 94143-0448.
Nature
|May 5, 1988
概括
免疫球蛋白重链结合蛋白 (BiP) 结合于内 плазма网膜中的错误折叠或不正确的糖化蛋白质. 这种结合发生在已完成的蛋白质链上,而不是那些仍在合成的蛋白质链上.
科学领域:
- 分子生物学分子生物学
- 细胞生物学 细胞生物学
- 蛋白质折叠 蛋白质的折叠
背景情况:
- 免疫球蛋白重链结合蛋白 (BiP) 是一个内分泌网膜 (ER) 伴侣.
- 已知BiP与新合成的蛋白质结合在一起.
- 它的拟议功能包括防止错误折叠的蛋白质的分泌和促进正确的折叠.
研究的目的:
- 在体外研究BiP与新合成的多的特定相互作用.
- 确定BiP在蛋白质折叠状态和糖化处理方面的具有约束力的偏好.
主要方法:
- 使用了体外蛋白转化转位系统.
- 检查了BiP与非糖化酵母逆转酶和二硫化结合的益生菌素的相关性.
- 评估了对正确和不正确折叠/糖基化蛋白质的结合,以及新生链与完成链的结合.
主要成果:
- BiP与非糖化酵母逆转酶和错误的二硫化结合的益生菌形成了紧密的复合物.
- BiP没有可检测地与糖基化逆转酶或正确地与二硫化物结合的益生菌结合.
- 只有在已完成的益生素链中观察到BiP结合,而不是在进行合成的链中观察到.
结论:
- 在实验室中,BiP表现出高亲和度的结合,与异常折叠或糖化聚结合.
- 在折叠过程中,BiP不会与所有新生的多链结合.
- BiP作为一种特定的传感器,在ER中检测蛋白质折叠错误.