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Updated: Dec 17, 2025
11:10
Expression, Purification, and Antimicrobial Activity of S100A12
Published on: May 13, 2017
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与天生的免疫蛋白结合 人类calprotectin通过综合质谱检测揭示了结合性质谱
Jagat Adhikari1, Jules R Stephan2, Don L Rempel1
1Department of Chemistry, Washington University at St. Louis, St. Louis, Missouri 63130, United States.
Journal of the American Chemical Society
|June 27, 2020
概括
与人体calprotectin (hCP) 的结合驱动其结构变化和抗菌功能. 这项研究揭示了Ca2+结合如何触发hCP寡合化,增强其对病原体的金属隔离能力.
科学领域:
- 生物化学 生物化学
- 免疫学 免疫学 免疫学
- 结构生物学 结构生物学
背景情况:
- 人类calprotectin (hCP) 是一种先天性免疫蛋白,以金属封存而闻名.
- 了解hCP的Ca2+结合及其对结构和功能的影响是不完整的.
- 将Ca2+结合与hCP的寡合化,稳定性和抗菌活性联系在一起的分子机制仍然是神秘的.
研究的目的:
- 为了阐明Ca2+与溶液中的hCP结合的分子基础.
- 研究Ca2+结合如何影响hCP的结构,寡合化和功能性质.
- 建立一种基于质谱学 (MS) 的通用化方法来研究蛋白质金属相互作用.
主要方法:
- 实施了基于MS的综合方法,结合了/交换MS动力学,PLIMSTEX和本地MS.
- 在没有蛋白质修饰的情况下分析了hCP的Ca2+结合和寡合化.
- 使用了定量MS技术来确定结合点,固体测量和亲缘关系.
主要成果:
- 在hCP.内确定了四个Ca2+结合区域.
- 确定Ca2+结合史泰基几何学作为四个Ca2+每 CP 异构聚合物和八个Ca2+每 CP 异构聚合物.
- 确定了Ca2+度依赖的二聚体到四聚体过渡,并计算了结合亲和力.
结论:
- hCP存在于细胞质中作为具有部分Ca2+和的异构体.
- 细胞外Ca2+结合促进hCP异质四酶的形成,增强其抗菌疗效.
- 开发的MS方法为研究蛋白质 - 金属和蛋白质 - 连接体相互作用提供了一个强大的方法.
