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氨酸拉链:一种新一类DNA结合蛋白的假设结构
W H Landschulz1, P F Johnson, S L McKnight
1Department of Embryology, Carnegie Institution of Washington, Baltimore, MD 21210.
Science (New York, N.Y.)
|June 24, 1988
概括
提出了一种新的"氨酸拉链"结构,其中重复的氨酸残留物在像C/EBP这样的蛋白质中促进了二分化. 这种结构图案可能是新一类DNA结合蛋白的关键.
科学领域:
- 分子生物学分子生物学
- 蛋白质结构 蛋白质结构
- 遗传学 是一个遗传学.
背景情况:
- 细胞Myc转化蛋白和增强剂结合蛋白C/EBP共享的序列相似性.
- 发现蛋白质中常见的结构图案对于理解它们的功能至关重要.
研究的目的:
- 调查增强剂结合蛋白中二元化的结构基础.
- 确定C/EBP,Myc,Fos,Jun和GCN4共享的一种新型结构图案.
主要方法:
- 对C/EBP,Myc,Fos,Jun和GCN的序列分析4.
- 在理想化的α螺旋上对蛋白质段的建模.
主要成果:
- 一个C/EBP的30氨基酸部分与Myc.表现出相似性.
- 在C/EBP,Myc,Fos,Jun和GCN4中观察到氨酸残留的定期重复.
- 这些富含氨酸的细分被建议形成一个阿尔法螺旋结构,促进二元化,称为"氨酸拉链".
结论:
- "氨酸拉链"是一个假设的结构图案,使蛋白质二元化成为可能.
- 这种图案可能是新一类DNA结合蛋白的特征特征.