直接由病原体诱导的NLR免疫受体复合体形成全酶
Shoucai Ma1, Dmitry Lapin2, Li Liu2
1Beijing Advanced Innovation Center for Structural Biology, Tsinghua-Peking Center for Life Sciences, Centre for Plant Biology, School of Life Sciences, Tsinghua University, 100084 Beijing, China.
植物核酸结合丰富的重复 (LRR) 受体 (NLR) 识别病原体因子以触发免疫力. 这项研究揭示了 RPP1 NLR 如何直接与 Hyaloperonospora arabidopsidis 效应体 ATR1 结合,形成一个信号复合体.
科学领域:
- 植物免疫力
- 植物病原体相互作用的分子机制
- 结构生物学
背景情况:
- 植物核酸结合丰富的重复 (LRR) 受体 (NLR) 对于检测致病因子和启动先天免疫反应至关重要.
- 植物NLR RPP1识别了Hyaloperonospora arabidopsidis效应器ATR1,从而激活了下游的防御通路.
研究的目的:
- 阐明工厂NLR RPP1直接效应器识别的结构基础.
- 了解ATR1结合导致RPP1激活和免疫信号的机制.
主要方法:
- 用冷电子显微镜 (cryo-EM) 确定与ATR1结合的RPP1的结构.
- 分析ATR1-RPP1相互作用的生物化学测试.
- 功能分析以评估RPP1域和组合在免疫激活中的作用.
主要成果:
- 冷-EM结构显示了ATR1结合的RP1内特定的识别域 (C-终端果卷/Ig-like域,C-JID).
- ATR1 与 RPP1 的 C-JID 和 LRR 域结合,从而诱导了 RPP1 的四重组.
- 在Toll-interleukin-1受体 (TIR) 域内形成RPP1四重化活性位点,使尼古丁胺氨基二核酸酶 (NADase) 活性成为可能.
结论:
- 工厂NLR RPP1对ATR1的直接识别需要对C-JID和LRR进行特定的结合.
- ATR1 的结合会触发 RPP1 的四重化,形成具有 NADase 活性的信号竞争性全酶.
- 这项研究定义了植物NLR直接感知和免疫激活的分子机制.
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