在H2的减少消除过程中,在基酶活性位点FeMo-辅因子内进行电子再分配以实现NN三键激活
Dmitriy A Lukoyanov1, Zhi-Yong Yang2, Dennis R Dean3
1Department of Chemistry, Northwestern University, Evanston, Illinois 60208, United States.
固定涉及FeMo辅因子中的电子再分配. 这项研究揭示了FeMo辅助因子中的铁化合物结合的破坏如何使酶能够结合并释放.
科学领域:
- 生物化学
- 生物有机化学
- 酶催化
背景情况:
- 通过酶固定对于生命至关重要,从FeMo-co因子 (FeMo-co) 的四个降解等价物开始.
- 一个关键的中间体,E4{\displaystyle E4{\displaystyle E_{4}}H,具有两个桥接化物,其光解降解 (re) 产生一个H2结合的复合物,E4{\displaystyle E_{4}}H2,2H.
- 这一过程涉及电子再分配,促进N2结合和H2释放,但这种再分配的确切性质尚不清楚.
研究的目的:
- 阐明在酶催化过程中发生的电子密度再分配.
- 作为重新分配过程的极限状态,研究双重减少的FeMo-co核心 (E4 ((2H) *) 的电子结构.
- 用理论计算来补充实验发现,以获得全面的理解.
主要方法:
- 低温光解 E4 ((4H) 状态以产生 E4 ((2H) *状态.
- 使用1H,57Fe和95Mo的电子核双共振 (ENDOR) 光谱.
- 密度函数理论 (DFT) 计算和自然键轨道 (NBO) 分析.
主要成果:
- 在FeMo-co中Mo位点的参与很小,并且在催化周期中不太可能改变价值.
- 在ENDOR和DFT的分析中,确定了与桥接化物结合有关的特定铁原子"".
- NBO分析表明,这些作为Fe-H键裂变释放的电子的主要接收者.
结论:
- 这项研究阐明了酶中的电子再分配机制,这对于固定至关重要.
- 这些发现表明Mo位点在整个催化循环中保持着电子结构.
- 特定的铁在催化过程中适应电子密度变化方面发挥着关键作用.
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