在激素转移过程中,在里核酸还原酶子单元界面的门性质子释放
Chang Cui1, Brandon L Greene2, Gyunghoon Kang3,4
1Department of Chemistry and Chemical Biology, Harvard University, 12 Oxford Street, Cambridge, Massachusetts 02138, United States.
调节大肠杆菌核糖核酸减少酶中的基因转移至关重要. 谷氨酸52 (E52) 通过管理蛋白质释放来控制氨酸356 (Y356) 的氧化,这对于通过蛋白质接口进行基因运输至关重要.
科学领域:
- 生物化学 生物化学
- 酶学 是一种酶学.
- 蛋白质与蛋白质的相互作用
背景情况:
- 大肠杆菌中的Ia类核糖核酸减少酶 (RNR) 通过基因转移促进DNA合成.
- 长距离的基因转移发生在α和β子单元之间,通过氧化还原活性氨基酸.
- 在子单元接口的调节对于RNR功能至关重要.
研究的目的:
- 研究E52残留在调节Y356在α-β子单元界面上的氧化中的作用.
- 确定控制激素运输中的质子转移机制.
- 阐明通过蛋白质-蛋白质接口进行基因转移的封闭机制.
主要方法:
- 局部导向的突变发生 (E52Q变种).
- 使用共振附着的光氧化剂进行光化学氧化研究.
- 暂时的吸收和发射光谱学.
- 对Y356氧化和酶循环的分析.
主要成果:
- 该E52Q变体缺乏通过本地和光化学途径对Y356的氧化.
- E52对于质子释放至关重要,在接口处形成水通道的一部分.
- 在E52Q突变体中用类似物替换Y356恢复了光化学营业额.
- 光谱数据证实了E52对Y356氧化和质子管理的要求.
结论:
- 谷氨酸52 (E52) 在Ia类RNR中的蛋白质-蛋白质接口上关闭基因运输是必不可少的.
- E52通过管理通过水通道释放的质子来调节Y356的氧化.
- 这种质子管理对于远程激素转移机制至关重要.
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