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氨基酸偏好在阿尔法螺旋末端的特定位置
J S Richardson1, D C Richardson
1Department of Biochemistry, Duke University, Durham, NC 27710.
Science (New York, N.Y.)
|June 17, 1988
概括
这项研究揭示了球状蛋白质中α螺旋体末端的特定氨基酸偏好. 值得注意的是,Asn和Pro在N端显示出强烈的偏好,而Gly在C端占主导地位.
科学领域:
- 生物化学 生物化学
- 结构生物学 结构生物学
- 蛋白质科学 蛋白质科学
背景情况:
- 阿尔法螺旋是球状蛋白质中的基本次要结构.
- 了解螺旋末端的氨基酸偏好对于预测蛋白质结构和功能至关重要.
研究的目的:
- 识别和量化氨基酸偏好在特定位置侧面的阿尔法螺旋的N和C端.
- 调查接口残留物 (N-cap和C-cap) 在α螺旋稳定性和相互作用中的作用.
主要方法:
- 从45个球状蛋白质结构中分析了215个α螺旋.
- 基于α-碳坐标,对螺旋末端的16个位置的氨基酸频率进行表化.
主要成果:
- 在第一个和最后一个螺旋转时确认了不对称的电荷分布.
- 确定了利的偏好:Asn在N-cap (3.5:1比) 和Pro在N-cap+1 (2.6:1比).
- 甘氨酸压倒性地主宰了C-cap位置 (34%的螺旋);疏水性残留物在N-cap + 4和C-cap - 4处达到峰值.
结论:
- 特定的氨基酸残留在阿尔法螺旋末端发挥了明确的作用.
- 这些发现提高了对蛋白质结构动机和序列结构关系的理解.