在B12-依赖激素SAM酶OxsB和AlsB的活性位点产生的基底激素的改变命运
Yu-Hsuan Lee1, Yu-Cheng Yeh1, Po-Hsun Fan1
1Department of Chemistry, University of Texas at Austin, Austin, Texas 78712, United States.
这项研究表明,依赖于B12的激素SAM酶OxsB和AlsB可以甲基化2'-脱氧胺单酸盐. 这些酶还通过随后的激进反应形成异构体,扩大了已知的激进SAM酶的功能.
科学领域:
- 生物化学
- 酵素学
- 分子生物学
背景情况:
- 在各种生化过程中,依赖于B12的SAM激素是关键的催化剂.
- 已知OxsB和AlsB可催化氧化环收缩反应.
研究的目的:
- 研究OxsB和AlsB除了氧化环收缩之外的更广泛的催化能力.
- 阐明由这些酶催化的基质介导反应的机制.
主要方法:
- 使用2-脱氧胺单酸盐作为基质的酶测定.
- 使用质谱和NMR光谱分析反应产物.
- 立体化学结果和反应中间体的表征.
主要成果:
- OxsB 和 AlsB 催化了一种新的基因介导的,立体选择性的 C2 甲基化 2 - 脱氧氨酸单酸盐与结构逆转.
- 随后的催化回合导致C-C脱和2-甲基中间体的形成.
- 一个5 - 脱氧氨基基分子的激进添加导致异构体的形成.
- 在酶活性部位内证明了基质中间体的分支.
结论:
- 取决于B12的激素SAM酶的催化作用范围比以前更广泛.
- 酶活性位点可以将中间基导向多个不同的反应途径.
- 这些发现扩大了我们对SAM激素酶机制及其生物学意义的理解.
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