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动氨酸的聚合和ATP的水解.

E D Korn1, M F Carlier, D Pantaloni

  • 1Laboratory of Cell Biology, National Heart, Lung, and Blood Institute, Bethesda, MD 20892.

Science (New York, N.Y.)
|October 30, 1987
PubMed
概括

动氨酸聚合动态对于细胞结构至关重要. 在actin纤维上的ATP水解调节了聚合,影响了细胞细胞骨系统.

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科学领域:

  • 细胞生物学 细胞生物学
  • 生物化学 生物化学
  • 生物物理学的生物物理.

背景情况:

  • 动氨酸丝 (F-actin) 是细胞细胞骨架的关键组成部分.
  • 通过可逆的自我结合,F-actin从G-actin单体中聚合.
  • 了解actin动力学对于理解微纤维系统功能至关重要.

研究的目的:

  • 为了阐明纯乙聚合的动力学.
  • 调查腺5'-三酸盐 (ATP) 水解在行为动态中的作用.
  • 了解ATP水解如何调节actin中的单体-聚合物过渡.

主要方法:

  • 对阿克丁聚合化动态的分析.
  • 研究聚合过程中的ATP水解步骤 (裂变和酸盐释放).
  • 模拟行为丝的生长和子单元动态.

主要成果:

  • 在F-actin后聚合过程中,与G-actin结合的ATP被水解成ADP.
  • 两步水解:ATP裂变,然后释放更慢的无机酸盐 (Pi).
  • 在高生长率下形成过渡性ATP-actin上限;在稳定状态下形成稳定的ADP.Pi-actin上限.

结论:

  • 在F-actin上的ATP水解涉及不同的裂变和Pi释放步骤.
  • 解步骤为actin聚合提供了调节机制.
  • 这些动态对于细胞骨系统的稳定性和功能至关重要.