通过含有HIV-1 gp120全长V3循环的L和D的CXCR4识别
Ruohan Zhu1, Xiaohong Sang2, Jiao Zhou2
1School of Life Sciences, Tsinghua University, Beijing 100084, China.
Viruses
|May 27, 2023
概括
这项研究调查了人类免疫缺陷病毒-1 (HIV-1) gp120 V3循环如何与CXCR4核心受体结合. 循环显示出与CXCR4相似的结合,无论其性如何,这表明病毒进入机制的灵活性.
科学领域:
- 病毒学 病毒学
- 结构生物学 结构生物学
- 分子相互作用 分子相互作用
背景情况:
- 人类免疫缺陷病毒-1 (HIV-1) 进入宿主细胞取决于其包膜糖蛋白gp120与宿主细胞核心受体之间的相互作用.
- gp120的第三个可变循环 (V3循环) 对于识别特定的核心受体,如CXC化学因子受体4 (CXCR4) 至关重要.
研究的目的:
- 阐明HIV-1 gp120 V3循环和CXCR4核心受体之间的分子识别机制.
- 研究形和性对CXCR4结合特异性的影响.
主要方法:
- 合成循环L-和全D-氨基酸V3环,以增强结构完整性.
- 对CXCR4和CCR5核受体的结亲缘关系的评估.
- 分子建模用于分析V3循环-CXCR4接口上的分子间相互作用.
主要成果:
- 循环L-和D-V3环对CXCR4表现出相似的结合,但对CCR5没有结合,这表明有选择性的识别.
- 分子建模确定了CXCR4上负电荷残留物和V3环上正电荷残留物 (Arg) 之间的潜在静电相互作用.
- 艾滋病毒-1 gp120 V3循环-CXCR4接口表现出对不同基拉性质的配体的灵活性.
结论:
- 艾滋病毒-1 gp120 V3循环-CXCR4结合接口可以适应不同的性质.
- 这种灵活性可能有助于病毒保持核心受体识别能力,尽管V3循环中的突变,影响病毒的入口和传染性.
