基于ZIF-8的固定葡萄胺酶:制备,响应表面优化,表征
Xuyan Zong1,2, Min Huang1,2, Lei Wen1,2
1Liquor Brewing Biotechnology and Application Key Laboratory of Sichuan Province, Sichuan University of Science and Engineering, Yibin, Sichuan, China.
Journal of food science
|June 16, 2023
概括
这项研究优化了ZIF-8 (glucoamylase@ZIF-8) 中固定的葡萄糖胺酶的制备,以提高稳定性和可重复使用性. 优化的材料在各种pH和乙醇度中显示出更好的热稳定性和活性.
科学领域:
- 材料科学 材料科学 材料科学
- 生物技术是生物技术.
- 化学工程是化学工程的重要组成部分.
背景情况:
- 酶固定对于提高酶的稳定性和可重复使用性在工业应用中至关重要.
- 氧化伊米达酸框架 (ZIFs) 为酶封装提供了有前途的多孔结构.
- 开发强大的固定酶需要优化制备方法和了解稳定性概况.
研究的目的:
- 使用响应表面方法优化ZIF-8 (glucoamylase@ZIF-8) 中固定的葡萄胺酶的制备过程.
- 描述物理化学性质并评估葡萄糖胺酶@ZIF-8.8的增强稳定性.
- 在各种条件下,包括温度,pH值和乙醇度,评估葡萄糖胺酶@ZIF-8的性能.
主要方法:
- 使用响应表面方法 (RSM) 来优化关键的准备参数.
- 扫描电子显微镜 (SEM),X射线衍射 (XRD) 和富里埃变换红外光谱 (FTIR) 用于材料表征.
- 进行了酶活性测定,以确定在不同的热,pH和乙醇压力条件下保留的活性.
主要成果:
- 最佳制备涉及2 - 甲基利米达和葡萄糖胺酶的特定度,温度和时间,达到84.02%的嵌入率.
- glucoamylase@ZIF-8显著改善了热稳定性,在100°C保持12.01%的活性,而自由酶完全丧失.
- 固定酶在pH3-6下显示高活性 (95.95%),在性条件下保持80%,在13%的乙醇中表现更好.
- 动力参数表明固定酶的基质亲和力 (Km) 和催化效率 (Vmax) 发生了变化.
结论:
- 优化的制备方法有效地提高了葡萄糖胺酶@ZIF-8.的稳定性和可重复使用性.
- 在ZIF-8中的固定提供了对热和化学变质的大量保护.
- glucoamylase@ZIF-8为需要强大而稳定的酶性能的应用提供了一个有前途的生物催化剂.
