点击iG:同时丰富和分析完整的N链,O-GalNAc和O-GlcNAcylated糖
Jialin Liu1,2, Bo Cheng1, Xinqi Fan1
1College of Chemistry and Molecular Engineering, Beijing National Laboratory for Molecular Sciences, Peking-Tsinghua Center for Life Sciences, Synthetic and Functional Biomolecules Center, and Key Laboratory of Bioorganic Chemistry and Molecular Engineering of Ministry of Education, Peking University, Beijing, 100871, China.
Angewandte Chemie (International ed. in English)
|July 11, 2023
概括
这项研究介绍了Click-iG,这是一种用于同时分析多种类型完整蛋白质糖化酶的新方法. 这一进步使我们能够更全面地了解糖基化模式及其生物学作用.
科学领域:
- 生物化学 生物化学
- 蛋白质组学是指蛋白质组学.
- 葡萄糖生物学 葡萄糖生物学
背景情况:
- 蛋白质糖化是一种重要的翻译后修饰,具有多样化的结构和联系.
- 绘制完整的甘氨基化景观是复杂和具有挑战性的.
- 目前的质谱 (MS) 方法用于完整的糖通常仅限于单一的糖化类型.
研究的目的:
- 开发一种用于同时丰富和对多种完整的葡萄糖类型进行分析的方法.
- 为了能够全面分析蛋白质糖化化场景.
- 为研究不同糖化途径之间的交叉声调奠定基础.
主要方法:
- 代谢标签与可点击的非自然糖的整合.
- 优化质谱 (MS) 技术的优化.
- 应用一个定制的pGlyco3软件用于数据分析.
主要成果:
- 通过Click-iG,成功启用了与N链接,粘素类型O链接和O-GlcNAcylated glycopeptides的同时分析.
- 在细胞系和活小鼠中发现了成千上万个完整的葡萄糖体.
- 在小鼠肺部,心脏和脏中确定了特定数量的完整的N-葡萄糖体 (2053),O-GalNAc葡萄糖体 (262),和O-GlcNAcylation位点 (1947).
结论:
- 点击iG提供了一个强大的工具,用于全面的蛋白质糖化化概况.
- 这种方法可以同时分析各种完整的葡萄糖.
- 通过Click-iG实现的全面覆盖范围支持未来对糖基化途径交叉的调查.
