基于金属有机框架的多酶系统的建造,用于生产L-三甲氨酸
Ru Wang1, Jianyao Jia1, Xue Liu1
1School of Food Science and Pharmaceutical Engineering, Nanjing Normal University, Nanjing, 210046, China.
Bioprocess and biosystems engineering
|July 15, 2023
概括
研究人员开发了一种新型的多酶纳米装置,用于合成奇拉药物中间体. 这种生物启发的系统,LeuDH-GDH@ZIF-8,与自由酶相比,表现出更高的稳定性和催化效率,为复杂的化学应用提供了一个有前途的平台.
科学领域:
- 生物催化和酶工程 生物催化和酶工程
- 纳米技术和材料科学 材料科学
- 有机合成和药用化学
背景情况:
- 奇拉化合物是药品的必不可少的组成部分,需要高效和稳定的合成方法.
- 现有的多酶系统在复杂环境中经常面临稳定性和催化活性方面的挑战.
- 开发强大的纳米装置用于酶固定是提高生物催化性能至关重要的.
研究的目的:
- 为了设计一个简单的方法来创建稳定和高度活跃的多酶纳米设备.
- 提高白脱酶 (LeuDH) 和葡萄糖脱酶 (GDH) 的催化效率和运行稳定性.
- 研究这些纳米设备在合成像L-tert-leucine这样的奇拉药物中间体中的应用.
主要方法:
- 分别将SpyCatcher和SpyTag自组装蛋白质结合剂与LeuDH和GDH融合,形成sc-LeuDH和GDH-st.
- sc-LeuDH和GDH-st的自我组装,以创建交叉链接的LeuDH-GDH酶复合体.
- 通过生物矿化,将交联的 LeuDH-GDH 固定在化石 imidazolate framework-8 (ZIF-8) 上,形成 LeuDH-GDH@ZIF-8.
主要成果:
- 与自由酶相比,交联的LeuDH-GDH表现出更好的pH和温度稳定性以及更高的辅酶循环常数.
- 与自由酶相比,L-tert-leucine合成产量是 LeuDH-GDH 的 0.47 倍.
- 固定化的LeuDH-GDH@ZIF-8表现出卓越的pH和温度稳定性,在四次重复使用后保持70%的转化率,合成产量是自由酶的1.38倍.
结论:
- 成功开发了一种新且简单的方法,用于构建具有增强的催化活性和稳定性的多酶纳米设备 (LeuDH-GDH@ZIF-8).
- 生物矿化方法为在金属有机框架 (MOF) 中固定酶提供了一个有前途的策略,用于要求苛刻的环境中的应用.
- 这项工作为开发先进的多酶系统铺平了道路,用于高效的性化合物合成和其他复杂的生物催化过程.
