流感病毒血素抗体的跨组识别的结构基础,该抗体准了融合后稳定表位的表位
Keisuke Tonouchi1,2, Yu Adachi1, Tateki Suzuki3
1Research Center for Drug and Vaccine Development, National Institute of Infectious Diseases, Shinjuku, Tokyo, Japan.
PLoS pathogens
|August 9, 2023
概括
研究人员在血凝素 (HA) 干螺旋区域发现了一种新的流感病毒表位. 这种新的目标,暴露在融合后的HA状态下,为广泛的保护性抗原设计提供了潜力.
科学领域:
- 病毒学 病毒学
- 免疫学 免疫学 免疫学
- 结构生物学 结构生物学
背景情况:
- 流感病毒的血凝素 (HA) 呈现出形状可塑性.
- 这种可塑性可以暴露保存的,具有潜在治疗价值的非本地表位.
研究的目的:
- 分析针对HA干螺旋区域的人类单克隆抗体.
- 为了研究在融合后的HA状态中暴露的新型表位.
主要方法:
- 对人类单克隆抗体进行深入分析.
- 结构分析和分子建模.
- 对感染细胞的抗体可访问性和功能进行评估.
主要成果:
- 一种干螺旋抗体,LAH31,证明了IgG Fc依赖的跨组保护.
- LAH31准了一个独特的,在融合后HA中暴露的扭曲循环表位.
- 感染细胞上与HA结合的抗体,与Fc介导的清除有关.
结论:
- 在融合后的HA状态中出现了一种新的非本地表位.
- 这种表位在受感染的细胞上是可访问的,并调解Fc-依赖的清除.
- 鉴定的表位对广泛保护性流感抗原设计具有前途.
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