豆 - - 具有ACE2抑制活性的合酸的合成和表征
Nurkhodja Mukhamedov1,2,3, Akmal Asrorov3,4, Ansor Yashinov2,3
1State Key Laboratory Basis of Xinjiang Indigenous Medicinal Plants Resource Utilization, and the Key Laboratory of Chemistry of Plant Resources in Arid Regions, Xinjiang Technical Institute of Physics and Chemistry, Chinese Academy of Sciences, Urumqi, 830011, PR China.
The protein journal
|August 23, 2023
概括
豆蛋白水解剂有效合离子,其中一个特定的具有高容量. 这种复合物还显示出改善的ACE2抑制作用,表明了潜在的应用.
科学领域:
- 食品科学 食品科学 食品科学
- 生物化学 生物化学
- 材料科学 材料科学 材料科学
背景情况:
- 小 (Cicer arietinum L.) 种子是一种丰富的蛋白质来源.
- 蛋白质水解剂可以合金属离子,影响它们的生物可用性和功能.
- 了解金属蛋白相互作用对于食品和营养应用至关重要.
研究的目的:
- 为了研究小豆蛋白水解和离子之间的相互作用.
- 为了确定负责结合的特定.
- 为了评估-复合物的ACE2抑制作用.
主要方法:
- 豆种子的奥斯波恩蛋白质分化和三性水解.
- 对含量和化进行能量散射X射线 (EDX) 和ICP-OS分析.
- 凝过,标识 (质谱),光谱分析和分子对接 (MOE软件).
主要成果:
- 谷氨酸解液 (GluHyd) 显示出更高的结合.
- 基HKERVQLHIIPTAVGK表现出显著的化能力 (57.86%).
- 一毫克基化381.61μg在1:4的-摩尔比率.
- 化涉及的侧链,C端的碳素基和N原子.
- 与单独的 (IC50 = 2.2 mg/mL) 相比,HKERVQLHIIPTAVGK-Zn复合体显示出增强的ACE2抑制活性 (IC50 = 1.5 mg/mL).
结论:
- 小谷蛋白水解剂是有效的化剂.
- HKERVQLHIIPTAVGK是一种强大的结合.
- 这种的复合物具有改善的生物活性,在治疗应用中可能有用.
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