在三维-疏水性和二维-疏水性支器上对Cyclodextrin glycosyltransferase的固定:一项比较研究
Babatunde A Ogunbadejo1, Khawla A Aljahoushi2, Ahmed Alzamly2
1Department of Chemical and Petroleum Engineering, UAE University, Al Ain, United Arab Emirates.
Biotechnology journal
|December 1, 2023
概括
在石墨烯纳米板块 (GNP) 和基于的金属有机框架 (Ca-TMA) 上固定循环氨酸糖转移酶 (CGTase) 影响了酶的性能. Ca-TMA提供了更高的初始活性,而GNP在生物催化剂开发中显示出更高的可重复使用性.
科学领域:
- 生物催化剂是一种生物催化剂.
- 酶不移动化酶不移动化
- 材料科学是一种材料科学.
背景情况:
- 循环德克斯林糖基转移酶 (CGTase) 对于将粉转化为循环德克斯林至关重要.
- 酶固定增强了工业应用中的稳定性和可重复使用性.
- 支材料的特性显著影响固定酶的性能.
研究的目的:
- 为了固定来自 Thermoanaerobacter sp. 的 CGTase. 在石墨烯纳米板块 (GNP) 和基于的金属有机框架 (Ca-TMA) 上.
- 评估支表面特性对CGTase活性,形状变化和可重复使用性的影响.
- 为开发强大的基于CGTase的生物催化剂提供见解.
主要方法:
- 将CGTase固定在GNP和Ca-TMA支上.
- 确定CGTase吸收,特异性活性和二次结构分析 (β-sheet,α-helix,β-turns).
- 在多个循环中评估酶的可重复使用性.
主要成果:
- 在GNP (40 mg g-1) 上,CGTase的吸收率高于Ca-TMA (21 mg g-1).
- 与GNP (28 U mg-1) 相比,Ca-TMA上的固定CGTase表现出更高的特异活性 (38 U mg-1).
- 固定引发了形状变化,Ca-TMA显示较少的变化和更好的活动保留比GNP,虽然GNP显示出更高的重复使用性 (74%vs8个周期后33%的活动).
结论:
- 支的水友性会影响CGTase的结构稳定性和活性,而Ca-TMA则更有利.
- 二次结构变化,特别是β转的增加,与β-CD产生减少相关.
- GNP和Ca-TMA为CGTase固定提供了明显的优势,指导特定工业生物催化工艺的材料选择.


