在长期应用的目的上,对奇托纳米颗粒的l-asparaginase的固定
Ayeshe Baluchi1, Ahmad Homaei1
1Department of Marine Biology, Faculty of Marine Science and Technology, University of Hormozgan, Bandarabbas, Iran.
International journal of biological macromolecules
|December 8, 2023
概括
在奇托纳米颗粒上稳定l-asparaginase酶,提高了其稳定性和有效性. 这种改进的酶非常适合食品和制药行业的工业应用.
科学领域:
- 生物技术和酶工程 生物技术和酶工程
- 材料科学和纳米技术
背景情况:
- 阿斯巴拉金酶是食品和制药行业中一个有价值的酶.
- 酶的稳定性和有效性对于工业应用至关重要.
研究的目的:
- 优化和评估来自Pseudomonas aeruginosa HR03.03.的l-asparaginase的使用情况.
- 为了研究l-asparaginase对基托纳米颗粒的固定.
- 评估固定对酶稳定性和特性的影响.
主要方法:
- 使用FT-IR,DLS,SEM,TEM和EDS分析对奇托桑纳米颗粒的表征.
- 将l-asparaginase固定在基托纳米颗粒上.
- 在极端温度 (60-70°C) 和pH (3, 12) 下评估酶稳定性.
- 确定固定和自由酶的动力参数 (Km,kcat).
主要成果:
- 基托桑纳米颗粒成功增强了l-asparaginase固定,改善了长期,热和pH稳定性.
- 固定酶的最佳温度增加到50°C,最佳pH值增加到9.
- 与自由酶相比,固定化导致Km增加和kcat减少.
结论:
- 在奇托纳米颗粒上对l-asparaginase的固定显著提高了其稳定性和耐用性.
- 稳定酶在具有挑战性的工业条件下表现出更好的性能.
- 这种方法为在制药和食品工业中利用l-asparaginase提供了一个有希望的策略.
