离子干扰的因果模型能够评估和纠正多重组蛋白质组学中压缩比率的评估和纠正
Moritz Madern1, Wolfgang Reiter1, Florian Stanek2
1Max Perutz Labs, Mass Spectrometry Facility, Vienna Biocenter Campus (VBC), Vienna, Austria; Department for Biochemistry and Cell Biology, Center for Molecular Biology, University of Vienna, Vienna Biocenter Campus (VBC), Vienna, Austria.
Molecular & cellular proteomics : MCP
|December 14, 2023
概括
使用异标签的多重蛋白质组学受到离子干扰的阻碍,压缩折叠变化. 这项研究揭示了原因,并提供了一个回归模型,以准确预测和纠正这种干扰,以便更好地定量蛋白质.
科学领域:
- 蛋白质组学是指蛋白质组学.
- 质谱测量质量谱测量
- 生物信息学是一种生物信息学.
背景情况:
- 多复合蛋白质组与异标签使同时蛋白质定量化成为可能.
- 在MS2扫描中的离子干扰压缩了折叠变化,损害了定量准确性.
- 离子干扰的原因和程度尚不清楚.
研究的目的:
- 为了彻底描述MS2级离子干扰在基于等离体标签的蛋白质组学中.
- 识别导致报告器离子干扰的因素.
- 开发一种用于预测和纠正离子干扰的计算方法.
主要方法:
- 利用一个定义的两种蛋白质体系统,以已知的基本真相进行表征.
- 分析了MS1前体纯度和MS2记者离子干扰.
- 开发了一个回归建模策略来预测离子干扰.
- 应用了改进折叠变化估计和PTM位点到蛋白质正常化的方法.
主要成果:
- 发现了前体表面纯度与实际离子干扰之间的差异.
- 确定MS1隔离窗噪声中的离子共碎片化是关键因素.
- 开发了一种对记者离子干扰的预测模型.
- 证明了改进折叠变化估计和公正的正常化.
结论:
- 离子干扰显著影响定量蛋白质组学准确性.
- 一个新的回归建模策略准确地预测和纠正离子干扰.
- 开发的方法增强了基于TMT的蛋白质组学中的折叠变化估计和PTM位点到蛋白质正常化.
