激活等离子体的蛋白形分辨率分析揭示了新的丰富酸化部位和初级N端裂部位
Dario A T Cramer1, Victor Yin1, Tomislav Caval1
1Biomolecular Mass Spectrometry and Proteomics, Bijvoet Center for Biomolecular Research and Utrecht Institute for Pharmaceutical Science, University of Utrecht, Utrecht, The Netherlands; Netherlands Proteomics Centre, University of Utrecht, Utrecht, The Netherlands.
人类等离子体 (Plg) 具有两种以上的蛋白质形式,包括一个新的酸化位点. 它转化为等离子体 (Plm) 是一个严格规范的,逐步的过程,而不是独立的裂变.
科学领域:
- 生物化学 生物化学
- 蛋白质组学是指蛋白质组学.
- 分子生物学分子生物学
背景情况:
- 等离子素 (Plg) 是纤维解和其他生理过程中的关键糖蛋白.
- Plg失调与各种疾病有关.
- 人类Plg传统上根据N-链接糖化而分为两种类型.
研究的目的:
- 使用高分辨率本地质谱学全面描述人类Plg蛋白质形式.
- 研究plg-to-plm转换的动力学和翻译后修改的作用.
- 建议对人类Plg蛋白质形式进行精细分类.
主要方法:
- 高分辨率原生质谱测量以识别Plg蛋白质形式.
- 蛋白质形式解析的Plg激活的动态分析.
- 使用正规激活器对Plg到Plm转换的分析.
主要成果:
- 识别了多达14种不同的人类Plg蛋白质,超过了传统的二进制分类.
- 在Ser339.9发现了一个新的,高度固态度的酸化部位.
- 揭示了Plg-to-Plm转换是一个阶段性过程,涉及在规范Lys77裂变之前在Arg68进行中间裂变.
- 在人类和老鼠Plg之间观察到蛋白形状的差异,老鼠Plg缺乏Ser339酸化.
结论:
- 人类 Plg 展现出比以前理解的更复杂的蛋白形景观.
- Plg到Plm的激活途径是严格调节和顺序的.
- 基于这些发现,提出了对人类Plg蛋白质形式的精细分类.
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