豆和小豆蛋白的转胺酶诱导的聚合,以增强其功能性
Brigitta P Yaputri1, Samira Feyzi1, Baraem P Ismail1
1Food Science and Nutrition Department, University of Minnesota, 1334 Eckles Ave., Saint Paul, MN 55108, USA.
Gels (Basel, Switzerland)
|January 22, 2024
概括
转胺酶修饰增强了像豆和豆蛋白质分离物这样的脉冲蛋白质,改善了它们的凝特性,用于食品应用. 这项研究表明,与大豆蛋白相比,一种可行的方法可以缩小功能差距.
科学领域:
- 食品科学 食品科学 食品科学
- 蛋白质化学 蛋白质化学
- 生物技术是生物技术.
背景情况:
- 脉冲蛋白 (豆类和小豆) 的功能有限,特别是在凝中,限制了它们在肉类类比类食品中的使用.
- 有针对性的蛋白质修饰,特别是聚合,可以增强脉冲蛋白的功能.
- 豆蛋白是食品应用中蛋白质功能的一个基准.
研究的目的:
- 调查转谷氨酸酶 (TGase) 诱导的聚合物对豆蛋白分离物 (PPI) 和豆蛋白分离物 (ChPI) 的功能的影响.
- 评估TGase修饰脉冲蛋白中的结构变化和由此产生的功能改善.
- 为了比较TGase修饰的脉冲蛋白与其未修饰的对应物和商业蛋白质成分的功能.
主要方法:
- 使用扩大规模的盐提取加上超过 (SE-UF) 工艺生产PPI和ChPI.
- 使用转胺酶 (TGase) 来诱导蛋白质聚合的PPI和ChPI的修改.
- 评价蛋白质变性,聚合,结构变化 (分子间β片和β转) 和功能性质 (凝强度,乳化能力).
主要成果:
- 在PPI和ChPI中,转胺酶修饰诱导了蛋白质变性和聚合.
- TGas处理导致分子间β-sheet和β-turn结构增加,导致分子重量更高的聚合物.
- 在TGase修饰的脉冲蛋白中观察到凝强度的显著改善,而TG ChPI显示出比TG PPI更高的凝强度.
- 与TG PPI相比,TG ChPI的乳化能力较低,突出了特定物种的功能差异.
结论:
- 转胺酶诱导的聚合有效地增强了豆和豆蛋白质分离物的凝功能.
- 豆和小豆之间的蛋白质分量的固有差异影响了它们在修改后的功能行为.
- 试点规模生产和TGase修改提供了一种有前途的方法,以改善用于食品应用的脉冲蛋白功能.
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