提拉皮亚蛋白质分离物的制备和表征 - - 氨酸复合物使用pH驱动的方法提高提拉皮亚蛋白质分离物乳液的稳定性
Mengya Xie1, Chunxia Zhou2, Xiang Li1
1College of Food Science and Technology, Guangdong Ocean University, Zhanjiang 524088, China; Guangdong Provincial Key Laboratory of Aquatic Product Processing and Safety, Zhanjiang 524088, China; Guangdong Provincial Engineering Technology Research Center of Marine Food, Zhanjiang 524088, China; Guangdong Provincial Modern Agricultural Science and Technology Innovation Center, Zhanjiang 524088, China.
Food chemistry
|February 22, 2024
概括
氨酸 (HA) 通过形成改善结构折叠和界面性质的复合物来增强蒂拉皮亚蛋白分离 (TPI) 乳液稳定性. 这种非共价复合提供了稳定TPI乳液的有效策略.
科学领域:
- 食品科学与技术 食品科学与技术
- 生物化学 生物化学
- 材料科学 材料科学 材料科学
背景情况:
- 提拉皮亚蛋白分离物 (TPI) 是一种有价值的蛋白质来源,但其在油在水 (O/W) 乳液中的应用受到稳定性问题的限制.
- 氨酸 (HA) 是一种生物聚合物,具有潜在的乳化和稳定性.
研究的目的:
- 为了研究氨酸 (HA) 和白蛋白分离物 (TPI) 之间的非共价复合.
- 评估HA-TPI复合对O/W TPI乳液稳定性的影响.
主要方法:
- TPI-HA复合体的形成和表征.
- 结合相互作用 (静电,疏水,结合) 的分析.
- 乳液性质的评估:乳液化活性指数 (EAI) 和乳液稳定性指数 (ESI).
- 使用pH中和来研究复杂化后TPI结构变化的研究.
主要成果:
- 通过静电,疏水和结合,HA与TPI结合,形成稳定的亲水复合体.
- 复杂化促进了TPI的结构折叠,并改变了其次要结构.
- 最佳的HA度 (0.8%w/v) 显著改善了EAI和ESI (P<0.05).
- HA促进了TPI向O/W接口的迁移,通过表面电荷和硬质障碍增强了乳液稳定性.
结论:
- 对HA与TPI的非共价复合是一种有效的策略,可以提高TPI乳液稳定性.
- 改善的稳定性归因于HA提供的增强的界面吸附和硬体稳定.
- 这种方法为开发稳定的基于蛋白质的乳液提供了一个有前途的方法.
