蛋白质二硫化异构酶的序列及其与硫素的关系的影响

科学领域:

• 生物化学 生物化学
• 分子生物学分子生物学
• 酶学 是一种酶学.

背景情况:

• 脱硫化键的形成对蛋白质的结构和功能至关重要,发生在内质网膜中.
• 在实验室中,蛋白质与原生二硫化键的重新折叠是缓慢的,需要非生理条件.
• 一种"二硫化物交换蛋白"被假设能在体内催化二硫化物键重组.

研究的目的:

• 在体内识别和描述负责催化二硫化键形成和重组的酶.
• 阐明蛋白质二硫化异构酶 (PDI) 的分子机制和细胞局部化.

主要方法:

• 鼠肝蛋白二硫化异构酶 (PDI) 补充DNA (cDNA) 的克隆和测序.
• 序列分析以识别保留的域名和活跃的网站主题.
• 基于信号序列的蛋白质定位的预测.

主要成果:

• 克隆的老鼠肝 PDI cDNA 预测了一种蛋白质,其两个区域同类于 Escherichia coli 的 thioredoxin.
• 每个同源区域都含有活性位子序列Trp-Cys-Gly-His-Cys-Lys,这表明一种催化机制.
• 预测的信号表明PDI是一个光内质内膜网膜蛋白质.
• PDI信使RNA分布广泛,但最集中在分泌细胞中.

结论:

• 蛋白质二硫化异构酶 (PDI) 可能通过内部二硫化-硫基机制催化二硫化键交换,类似于 thioredoxin.
• PDI是一种光内质内网膜蛋白质,与其在蛋白质折叠中的作用相一致.
• 在分泌细胞中的PDI mRNA度表明它在分泌途径中的关键作用.