通过将其固定在功能化碳色素凝上,提高了L-氨酸酶的性能和可重复使用性

科学领域:

• 生物技术和生物材料科学 生物技术和生物材料科学
• 化学工程和工艺优化 化学工程和工艺优化
• 酶工程和生物催化剂的工程.

背景情况:

• 酶固定提供了诸如可重复使用性,增强的选择性,稳定性和活性等好处.
• 碳聚烯 (CXs) 正因为其可调节性质而成为酶固定的多功能支持物.
• L-阿斯巴拉基酶 (ASNase) 是一种重要的酶,在制药和食品工业中具有应用,需要稳定的固定化策略.

研究的目的:

• 首次研究L-asparaginase (ASNase) 在功能化碳基 (CXs) 上的固定.
• 通过响应表面方法 (RSM) 和中央复合设计 (CCD) 来优化固定条件.
• 为了评估潜在的工业应用,固定ASNase的性能和稳定性.

主要方法:

• 通过用酸进行水热氧化和随后的热处理,使碳凝 (CXs) 的功能化.
• 使用中央复合设计 (CCD) 和响应表面方法 (RSM) 优化ASNase固定.
• 固定酶性能的表征,包括固定产量 (IY),相对恢复活性 (RRA),动力参数和操作稳定性.

主要成果:

• 在特定条件下 (81 分钟,pH 6.2,0.36 g/L ASNase) 使用在 600°C (CX-OX-600) 处理的 CX 实现最佳固定.
• 在最佳条件下实现了100%的固定收益率 (IY) 和103%的相对恢复活动 (RRA).
• 不动化的ASNase表现出基底亲和力增加了1.25倍,并在6个周期后保持了97%的活性.

结论:

• 功能化碳凝 (CXs) 是对高效和稳定的L-asparaginase (ASNase) 固定化的非常有希望的支持.
• 优化的固定过程显著提高了酶的性能和运行稳定性.
• 这种开发的平台为制药,食品加工和生物传感器的工业应用提供了潜力.