来自Bacillus subtilis菌株MPK的原溶解蛋白酶的净化,表征和应用
Madhuri Vijay Bhuimbar1, Chidambar Balbhim Jalkute1, Prashant Kishor Bhagwat2
1PG Department of Microbiology & Research Center, Shri Shivaji Mahavidyalaya, Barshi 413411, MS, India.
Journal of bioscience and bioengineering
|April 18, 2024
概括
研究人员从细菌细菌中分离出一种新的细胞外蛋白酶,利用鱼类废物进行生产. 这种降解原蛋白的酶显示出稳定性和食品和制药应用的潜力.
科学领域:
- 生物化学 生物化学
- 酶学 是一种酶学.
- 工业微生物学 工业微生物学
背景情况:
- 鱼类加工产生大量的废物,如鱼皮,这给处置带来了挑战.
- 具有特定活动的酶,如原溶解蛋白酶,对于各种工业应用非常有价值.
- 细菌细菌是工业相关酶的成熟来源.
研究的目的:
- 从 Bacillus subtilis 菌株 MPK.MPK.中分离和净化一种具有胆固醇溶解活性的新型细胞外蛋白酶.
- 以其生物化学和功能性质来表征纯化的蛋白酶.
- 评估蛋白酶在原体水解和工业应用中的潜力.
主要方法:
- 使用硫酸沉和离子交换染色学分离和净化酶.
- 蛋白质酶属性的表征,包括分子量,pH和温度稳定性以及动力参数 (Km,Vmax).
- 在各种离子,表面活性剂,抑制剂和有机溶剂的存在下评估蛋白酶稳定性.
- 使用纯化的蛋白酶进行原体水解以产生原蛋白.
主要成果:
- 一种具有原分解活性的蛋白酶成功地从 Bacillus subtilis 菌株 MPK.中分离和净化.
- 纯化蛋白酶的近似分子量为61kDa,净化率为135.7倍,回收率为18.42%.
- 在pH7.5和60°C下观察到最佳活性,在各种条件下具有广泛的稳定性.
- 蛋白酶在各种化学环境中表现出稳定性,并成功将原蛋白化成.
结论:
- 来自Bacillus subtilis菌株MPK的新型细胞外蛋白酶具有显著的原分解活性和有利的稳定性特征.
- 该酶有效地将原蛋白化为的能力突显了其在食品和制药行业的潜力.
- 这种蛋白质酶代表了一种有价值的生物催化剂,用于利用鱼类废物和开发原衍生物产品.
