用β-凝素和甘氨酸装饰的脂质体:构造,结构和体外消化稳定性
Kunyu Ren1, Xinru Cao1, Lexi Zheng1
1College of Food Science, Northeast Agricultural University, Harbin, Heilongjiang 150030, China.
International journal of biological macromolecules
|April 27, 2024
概括
大豆蛋白β-凝聚素 (7S) 和甘氨酸 (11S) 修改了脂质体,提高了它们的稳定性. 与11S修饰脂质体相比,用7S蛋白修饰的脂质体在模拟消化过程中显示出改善的结构完整性和延迟的内容释放.
科学领域:
- 食品科学 食品科学 食品科学
- 材料科学 材料科学 材料科学
- 生物技术是生物技术.
背景情况:
- 脂质体是多功能传递系统,但它们的稳定性往往是有限的.
- 蛋白质修饰提供了一种提高脂质体稳定性和功能性的策略.
- 大豆蛋白质,特别是β-凝聚素 (7S) 和甘氨酸 (11S),是脂质体表面修饰的潜在候选者.
研究的目的:
- 为了研究改变脂质体具有不同比例的β-凝聚素 (7S) 和甘氨酸 (11S) 的效果.
- 评估蛋白质修饰对脂质体形态,相互作用和体外模拟消化对蛋白质修饰的影响.
- 确定7S和11S的最佳比率,以有效稳定脂质体.
主要方法:
- 脂质体准备剂,含有不同比例的7S和11S蛋白质.
- 脂质体形态,粒子大小和 ζ-潜在的表征.
- 多谱分析用于研究蛋白质结构的变化和相互作用.
- 不同扫描热量计 (DSC) 用于测量热性质.
- 在体外模拟消化以评估药物释放概况.
主要成果:
- 蛋白质修饰改变了脂质体结构,增加了密度并降低了表面的疏水性/微极性.
- 确定了7S (1:1) 和11S (1:0.75) 的最佳修饰比,以获得良好的分散.
- 利普-7S表现出更高的相位过渡温度和更刚性的结构.
- 在消化过程中,Lip-7S显著减少了封装化合物 (摩林) 的释放,并延迟了自由脂肪酸 (FFA) 的释放.
- 与11S蛋白相比,7S蛋白提供了更好的修饰效果.
结论:
- 蛋白质的修饰,特别是用β-凝聚素 (7S),有效地提高了脂质体的环境稳定性.
- 该研究为使用7S和11S修饰脂质体作为新型稳定输送系统提供了理论基础和数据参考.
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