从Prinsepia utilis Royle中分离和识别乳凝蛋白酶,并将其应用于奶酪加工
Lu Zhang1, Gaizhuan Wu1, Dong Li1
1College of Food Science & Technology, Yunnan Agricultural University, Kunming 650201, Yunnan, China.
Food research international (Ottawa, Ont.)
|May 17, 2024
概括
两种新的乳凝蛋白酶,P191和P1831,从Prinsepia utilis Royle中分离出来. 这些蛋白酶显示出乳酪生产的潜力,增强感官特性和微观结构.
科学领域:
- 生物化学 生物化学
- 食品科学 食品科学 食品科学
- 酶学 是一种酶学.
背景情况:
- 牛奶凝固蛋白酶在奶酪制造中至关重要.
- 传统的网面临供应限制.
- 探索基于植物的蛋白酶提供了可持续的替代方案.
研究的目的:
- 从Prinsepia使用罗伊尔分离和识别牛奶凝结蛋白酶.
- 描述它们的生物化学特性和乳凝活动.
- 评估它们在奶酪生产中的潜在应用.
主要方法:
- 通过硫酸沉来分离蛋白质.
- 乳凝活动 (MCA) 试验.
- 液体染色学-质谱学 (LC-MS/MS) 用于识别.
- 生物信息学和二次结构分析.
- 酶稳定性和基质特异性测试.
主要成果:
- 两种蛋白质酶,P191 (49.665 kDa) 和P1831 (68.737 kDa),被分离出具有高MCA的蛋白质酶.
- 蛋白质酶被识别为阿斯巴拉特蛋白质酶和金属蛋白质酶类型.
- 在pH 4-6和30-80°C之间观察到最佳稳定性.
- 卡帕-凯赛因的优先水解.
- 使用这些蛋白酶生产的奶酪表现出更好的感官属性和微观结构.
结论:
- Prinsepia utilis Royle产生了强大的乳凝蛋白酶.
- P191和P1831具有适用于奶酪制造的特性.
- 这些蛋白酶为传统的网提供了一个有希望的替代品.


