在HEK293T细胞中进行细胞膜蛋白质组分析,这些细胞受到α-synuclein amyloids的挑战
Harshit Vaish1, Shemin Mansuri, Aanchal Jain
1CSIR-Centre for Cellular and Molecular Biology, Uppal Road, Hyderabad 500 007, India.
Journal of biosciences
|July 8, 2024
概括
细胞外的α-synuclein amyloids在转移时会损害细胞膜,改变表面蛋白质并降低细胞活力. 细胞内粉样蛋白不会影响等离子体膜蛋白质组.
科学领域:
- 生物化学 生化学
- 细胞生物学 细胞生物学
- 神经科学是一个神经科学.
背景情况:
- 粉样蛋白,如α-synuclein,与细胞膜相互作用.
- 细胞外粉样蛋白可以进入细胞,并可能影响内源性蛋白质聚合.
- 细胞外和细胞内粉样蛋白对血蛋白质组的影响在很大程度上是未知的.
研究的目的:
- 为了研究由细胞外α-synuclein amyloids诱导的细胞表面蛋白质的构造变化.
- 在细胞内α-synuclein amyloids的生物发生后分析血蛋白质组.
主要方法:
- 膜剃须之后进行质谱测量,以评估在细胞外粉样蛋白暴露后细胞表面蛋白质的变化.
- 膜蛋白质组学研究细胞内粉样蛋白形成的影响.
主要成果:
- 细胞外的α-synuclein amyloids会导致血膜蛋白的静态形状变化.
- 这些变化破坏了与血相关的生物过程,导致细胞活力下降.
- 幸存的细胞发展出细胞内粉样蛋白,而没有明显的直接影响等离子体膜蛋白质组.
结论:
- 在细胞转移过程中,α-synuclein氨基酸主要损害血和相关功能.
- 细胞内粉样蛋白生物发生似乎不会直接扰乱等离子体膜蛋白质组或相关过程.
更多相关视频
09:16Exogenous Administration of Microsomes-associated Alpha-synuclein Aggregates to Primary Neurons As a Powerful Cell Model of Fibrils Formation
Published on: June 26, 2018
7.6K
07:56Utilizing Time-Resolved Protein-Induced Fluorescence Enhancement to Identify Stable Local Conformations One α-Synuclein Monomer at a Time
Published on: May 30, 2021
3.2K
