原蛋白和活化的Vip3Aa结构构成在Spodoptera exigua中的受体相互作用
Maria Lázaro-Berenguer1, Juan Ferré1, Patricia Hernández-Martínez1
1Institute of Biotechnology and Biomedicine (BIOTECMED), Universitat de València, Burjassot, Spain.
Pest management science
|August 10, 2024
概括
昆虫杀虫蛋白Vip3Aa的原素和活性形式都与Spodoptera exigua幼虫的受体结合. 这种双重结合能力突显了影响害虫管理中的Vip3Aa毒性的复杂相互作用.
科学领域:
- 农业昆虫学 农业昆虫学
- 分子生物学分子生物学
- 生物化学 生物化学
背景情况:
- 细菌 thuringiensis Vip3Aa 蛋白质对于控制Bt作物中的虫虫害至关重要.
- 激活涉及原蛋白的蛋白质分解处理到活性形式,对于受体结合和昆虫死亡至关重要.
- 结构研究显示,在Vip3Aa激活过程中N-终端重塑,对于对Spodoptera exigua的毒性至关重要.
研究的目的:
- 研究Vip3Aa结构重塑在与中肠受体结合中的作用.
- 确定原蛋白和激活的Vip3Aa构造是否与S. exigua的中肠受体相互作用.
主要方法:
- 在体外结合测定使用放射标记的Vip3Aa蛋白和Spodoptera exigua刷边缘膜囊泡 (BBMV).
- 利用Vip3Aa的结构突变来模仿原蛋白和激活的构造.
- 在S. exigua幼虫中进行了体内竞争测定.
主要成果:
- 原蛋白和激活的Vip3Aa构造在中肠表皮上都有共同的结合点.
- 在体内测试证实Vip3Aa与S. exigua幼虫的功能受体结合,在两个结构状态.
- 结构突变者表现出差异性的结合亲和力,这表明每个形状都有不同的角色.
结论:
- 原蛋白和激活的Vip3Aa构造都有助于S. exigua. 的受体结合.
- 形状变化的时间和背景可能会影响膜插入和整体毒性.
- Vip3Aa的毒性涉及蛋白质分解处理,蛋白质结构和受体相互作用之间的复杂相互作用.
