在Mo-nitrogenase的活性位点对N2的激活捕获
1School of Chemistry, UNSW Sydney, NSW 2052, Australia. i.dance@unsw.edu.au.
酶通过将它捕获到反应状态,然后通过化来激活惰性二 (N2),而不是最初的N2结合. 这种机制促进了生物固中的有效氨合成.
科学领域:
- 生物化学和分子生物学
- 计算化学的计算化学
- 酶学 是一种酶学.
背景情况:
- 二氧化 (N2) 是一种对生命至关重要的高度惰性分子,但很难激活.
- 酶酶催化了N2生物转化为氨的过程.
- 在酶活性位点内N2激活的精确机制仍然是研究的主题.
研究的目的:
- 阐明由酶酶激活二 (N2) 的详细机制.
- 调查FeMo-辅助因子活性位点在N2减少中的作用.
- 为N2激活和化提出一个替代的机械路径.
主要方法:
- 使用大原子模型 (485+原子) 进行详细的密度函数计算.
- 在酶的完整活性位点发生的机械步骤的模拟.
- 对N2捕获和化反应能量,障碍物和轨迹的分析.
主要成果:
- 一种新的机制,在这种机制中,N2被捕获到"N2准备"状态,然后进行协同化.
- 在E4阶段形成的具有结合HNNH的关键中间体的识别.
- 在N2捕获和化过程中表现出有利的Fe2-NH-NH结合.
结论:
- 酶通过协调的化和结合途径激活N2,而不是初始的N2结合.
- 酶的活性部位是为有效的N2捕获和减少配置的最佳位置.
- 这种机制为生物固定提供了热力学和动力学优势.
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