微流体化大麻蛋白颗粒与乳酪蛋白或乳清蛋白之间的热诱导相互作用
Sihan Ma1, Aiqian Ye1, Harjinder Singh1
1Riddet Institute, Massey University, Private Bag 11222, Palmerston North 4442, New Zealand.
Food chemistry
|September 21, 2024
概括
与牛奶蛋白一起加热大麻蛋白颗粒通过减少热聚合来改善它们的功能. 这种相互作用产生了新的混合蛋白微粒,用于潜在的食品应用.
科学领域:
- 食品科学 食品科学 食品科学
- 蛋白质化学 蛋白质化学
- 材料科学 材料科学 材料科学
背景情况:
- 越来越多的人对可持续的植物性蛋白质的需求,如大麻蛋白 (HP).
- 商用HP的功能不佳,特别是热引起的聚合,限制了其应用.
- 了解蛋白质相互作用对于改善功能至关重要.
研究的目的:
- 为了研究大麻蛋白颗粒 (HPPs) 和牛奶蛋白 (乳清蛋白和乳酪蛋白) 之间的热诱导相互作用.
- 确定这些相互作用如何影响HPP聚合和粒子特征.
- 阐明这些蛋白质与蛋白质相互作用背后的机制.
主要方法:
- 与乳清蛋白分离物 (WPI) 或 kazeinate (NaCN) 在 95°C 20 分钟同时加热 HPP.
- 使用静态光散射,传输电子显微镜 (TEM),SDS电泳,表面疏水性和自由硫含量进行分析.
- 颗粒大小分析 (d4,3) 和SDS-PAGE用于评估蛋白质结合.
主要成果:
- 与单独使用HPP相比,联合加热显著降低了HPP聚合 (d4,3:HPP/WPI的~3.8μm,HPP/NaCN的~1.9μm与HPP的~27.5μm).
- 通过SDS-PAGE发现乳清蛋白通过二硫化物键与HPP无可逆转地结合.
- 素表现出对HPPs的可逆结合,这可能是由于素的伴侣类特性.
结论:
- 与WPI或NaCN共同加热热电厂可以有效地减轻热引起的聚合.
- 在HPP和乳清蛋白/素之间存在着不同的结合机制 (二硫化与可逆).
- 这些发现为开发具有增强功能的新型混合蛋白微粒提供了途径.
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