通过原子力显微镜成像和纳米机械分析对S100A9蛋白纤维的形态和生物物理研究

科学领域:

• 生物物理学的生物物理.
• 结构生物学 结构生物学
• 生物化学 生化学

背景情况:

• 原子力显微镜 (AFM) 对于高分辨率可视化蛋白质结构至关重要.
• 蛋白质聚合与包括阿尔茨海默病在内的各种疾病有关.
• 众所周知,S100A9是一种聚合的蛋白质,但在特定条件下,其聚合机制需要进一步阐明.

研究的目的:

• 为了研究蛋白质S100A9在生理条件下与的聚合过程.
• 使用AFM来描述S100A9纤维的结构和机械特性.
• 为了比较S100A9纤维的聚合机制和特性与正规的粉样纤维.

主要方法:

• 利用原子力显微镜 (AFM) 来对蛋白质S100A9.9进行高分辨率成像.
• 在生理条件下研究了蛋白质聚合与 (4Ca2+:S100A9) 的特定摩尔比率.
• 测量了纤维的尺寸,链条的长度,曲刚度和模量.

主要成果:

• S100A9 易形成的类似虫的纤维,周期为 11.5 nm.
• 在144小时化后,纤维的长度达到了136个周期.
• 纤维表现出低曲刚度 (2.95×10-28Nm2) 和模量 (Ex=6.96×105Pa,Ey=3.37×105Pa),明显低于标准的粉样纤维.
• 这些特性表明,在的存在下,有一个明显的聚合机制.

结论:

• 离子促进S100A9.9的独特,灵活的虫状纤维的形成.
• 这些纤维的机械特性与典型的粉样蛋白结构有很大不同.
• 这些发现表明S100A9的新聚合途径,可能与了解阿尔茨海默氏症等疾病中的蛋白质聚合有关.