在Bacillus subtilis子上显示细菌异花酶,提高了酶的稳定性和可回收性

科学领域:

• 生物技术是生物技术.
• 酶学 是一种酶学.
• 微生物工程 微生物工程

背景情况:

• 是一种丰富的天然多糖,仅次于纤维素.
• 基的降解产生具有宝贵生物特性的氨基糖.
• 酸酶的高效生产对于酸的分解和利用至关重要.

研究的目的:

• 从Paenibacillus barengoltzii.zii中再组合地产生和固定出异酶PbChiA.
• 为了提高固定酶的稳定性和活性,使用Bacillus subtilis WB800N子.
• 评估酶的性能,包括活性,稳定性和可回收性.

主要方法:

• 再组合产生的表皮酶 PbChiA.
• 酶被固定在Bacillus subtilis WB800N子的CotG表面蛋白上.
• 测试溶性活性和评估在不同的pH值和温度条件下的稳定性.
• 研究金属离子和EDTA对酶活性的影响.
• 在多个循环中评估固定酶的可回收性.

主要成果:

• 固定化的异激酶在各种pH水平上表现出高热稳定性和有效性.
• 固定化的酶的奇丁分解活性达到了大约16.06 U/mL.
• 由Ni2+,Zn+2,K+和EDTA显著增强了酶活性.
• 固定化的酶在三次循环后保持了70%以上的活性,在四次循环后保持了62.7%.

结论:

• 在 Bacillus subtilis 子上固定化的外基酶 PbChiA 显示出卓越的稳定性和可回收性.
• 该酶的活性可以通过特定的金属离子和EDTA进行调节.
• 这项研究为不动化的细菌外基因酶的工业应用提供了基础.