摩-和V-基酶的交叉合允许通过蛋白质介导保护氧气失活
Daniel Ratcliff1,2, G C Danielle Sedoh1,2,3, Ross D Milton1,2
1Department of Inorganic and Analytical Chemistry, Faculty of Science, University of Geneva, Quai Ernest-Ansermet 30, 1205, Geneva, Switzerland.
阿佐托巴克特维尼兰迪 (Azotobacter vinelandii) 使用雪特纳蛋白II (FeSII) 来保护酶免受氧气的影响. V-酸酶减少酶 (VnfH) 也可以通过Mo-酸酶成分来调解这种保护.
科学领域:
- 生物化学 生化学
- 微生物学 微生物学
- 酶学 是一种酶学.
背景情况:
- 基酶是将大气中的 (N2) 转化为氨 (NH3) 的必要酶.
- 这些酶对氧气 (O2) 非常敏感,对像Azotobacter vinelandii这样的生产氧气的生物构成挑战.
- 在Azotobacter vinelandii中已知的氧气保护机制涉及Shethna蛋白II (FeSII) 与Mo-依赖的酶组件 (NifH和NifDK) 相互作用.
研究的目的:
- 调查FeSII介导氧气保护机制在不同酶异型的普遍性.
- 为了确定V-基酶组件是否可以利用这种保护策略.
主要方法:
- 进行了体外生化测试.
- 交叉合实验是使用Mo-依赖和V-依赖基酶的组件进行的.
主要成果:
- 发现V-酸酶的减少酶 (VnfH) 与Mo-酸酶NifDK结合时参与FeSII介导的保护.
- 相反,当与V-基酶VnfDGK蛋白交叉合时,Mo-基酶减少酶 (NifH) 不能提供保护.
结论:
- 通过FeSII介导的氧保护机制并不仅限于Mo-nitrogenase,而且可以通过V-nitrogenase减少酶 (VnfH) 赋予.
- 这一发现扩大了我们对酸酶氧耐受性策略的理解,在二氧化菌中.
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