在哺乳动物细胞中,SIRT3与SIRT2差异调节素基化
Panpan Peng1,2, Ying Lu3, Xuelian Ren1,2
1School of Pharmaceutical Science and Technology, Hangzhou Institute for Advanced Study, University of Chinese Academy of Sciences, Hangzhou, China.
这项研究确定SIRT3是一种新型debenzoylase,扩展了已知的酶,调节哺乳动物细胞中的 lysine benzoylation (Kbz). SIRT3和SIRT2针对不同的基质,揭示了对Kbz的新见解.
科学领域:
- 生物化学 生物化学
- 分子生物学分子生物学
- 细胞生物学 细胞生物学
背景情况:
- 素化 (Kbz) 是一种最近发现的蛋白质转化后修饰 (PTM).
- 最初,SIRT2被确定为哺乳动物的debenzoylase,但其独特作用现在受到质疑.
- 哺乳动物细胞中的debenzoylases的风景在很大程度上仍未被探索.
研究的目的:
- 为了确定参与调节哺乳动物细胞中素基化的新型debenzoylases.
- 为了描述新发现的德班酸酶的基质和生物功能.
- 深入了解Kbz.的调节机制和细胞作用.
主要方法:
- 定量蛋白质组分析以确定氨酸化位.
- 酶分析以确定SIRT3和SIRT2.2的应酶活性.
- 同免疫沉和酶活性测定用于研究基质相互作用和功能.
主要成果:
- 在哺乳动物细胞中,SIRT3被确定为一种额外的debenzoylase.
- 总共有1,075个Kbz位点被确定,其中44个由SIRT3介导,66个由SIRT2.
- SIRT3和SIRT2调节不同的Kbz基质组,影响细胞过程.
- 在SIRT3中,SIRT3调节基化基基基 cis-trans异构酶F (PPIF),影响p53的相互作用.
- 在K978的ATP-酸酶 (ACLY) 的基化抑制了它的酶活性.
结论:
- SIRT3作为debenzoylase的功能,扩展了Kbz.的已知的酶机制.
- 对于SIRT3和SIRT2在调节Kbz基质中的不同作用表明了专门的细胞功能.
- PPIF和ACLY的Kbz修改突显了这种PTM在蛋白质相互作用和酶活性中的功能意义.
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