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Updated: Jun 6, 2025
15:06
Synthesis of an Intein-mediated Artificial Protein Hydrogel
Published on: January 27, 2014
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在凝系统中,有限的酶化化豆蛋白-胰岛素相互作用
Sanjana Sawant1,2, Valente B Alvarez2,3, Dennis R Heldman2,4
1Department of Food Science, University of Wisconsin-Madison, Madison, Wisconsin, USA.
Journal of food science
|December 1, 2024
概括
酶性水解和胰岛素添加显著改善了豆蛋白凝强度. 最佳条件 (3分钟的水解,1:4的胰岛素比率) 创造了密集,稳定的凝,增强了食品应用的植物蛋白功能.
科学领域:
- 食品科学 食品科学 食品科学
- 生物化学 生化学
- 材料科学 材料科学 材料科学
背景情况:
- 蛋白质多糖混合物与单个成分凝相比,具有独特的凝特性.
- 植物蛋白的功能,比如豆蛋白,往往低于动物蛋白,限制了它们的食品应用.
- 酶性水解和合物添加是增强蛋白质功能的策略.
研究的目的:
- 为了研究有限的酶解水解和胰岛素添加对豆蛋白分离物的凝特性的影响.
- 确定增强豆蛋白-胰岛素凝粘弹性和网络结构的最佳条件.
- 阐明胰岛素在促进蛋白质-蛋白质相互作用和稳定凝网络中的作用.
主要方法:
- 用Alcalase®在不同时间 (0,3,6分钟) 进行了有限的酶性水解.
- 与豆蛋白相比,以不同的比例 (0, 1:4, 2:4) 添加胰岛素.
- 使用振幅和频率扫描评估粘弹性特性,并通过共聚焦激光扫描显微镜可视化凝微结构. 测量蛋白质溶解度是在尿素和尿素-二甲基醇溶液中测量.
主要成果:
- 通过3分钟的水解和1:4的胰岛素与豆蛋白的比率,获得了最大的凝强度 (G' ~307 Pa).
- 3分钟的水解导致了密集的凝网络,而6分钟的水解导致了开放的网络,而0分钟的水解显示了大的聚合物.
- 胰岛素促进了非共价键的形成 (18%增加了蛋白质在尿素中的可溶性),并且通过二硫化结合,稳定了凝结构.
结论:
- 有限的酶解水解 (3分钟) 与1:4的胰岛素比例相结合,显著提高了豆蛋白凝和结构完整性.
- 胰岛素在促进蛋白质相互作用和通过非共价和二硫化键稳定凝网络方面发挥着至关重要的作用.
- 这项研究表明了一种可行的方法来提高豆蛋白的功能,使其在食品工业中更适用.
