Hsp90和cochaperones在调节eEF2功能方面具有两种基因不同的作用
Melody D Fulton1, Danielle J Yama1, Ella Dahl1
1Department of Biological Sciences, University of Idaho, Moscow, Idaho, United States of America.
热冲击蛋白90 (Hsp90) 和它的可沙佩龙调节了真核细胞延长因子2 (eEF2) 调节蛋白质平衡. 它们影响蛋白质折叠和准确的翻译,具有不同的作用,影响eEF2水平和功能.
科学领域:
- 分子生物学分子生物学
- 蛋白质平衡是蛋白质的平衡.
- 细胞应激反应的应激反应
背景情况:
- 蛋白质平衡对于细胞功能至关重要,它依赖于精确的蛋白质合成和折叠.
- 细胞延长因子2 (eEF2) 在翻译过程中对核糖体转位至关重要.
- 众所周知,Hsp90护卫机械,包括Hgh1,Cns1和Cpr7等辅助器,有助于eEF2折叠.
研究的目的:
- 调查Hsp90及其可沙佩龙在调节eEF2功能的不同作用.
- 确定Hsp90和cochaperone突变如何影响eEF2水平,折叠和翻译活动.
- 探索Hsp90/cochaperone功能,eEF2翻译后修饰和细胞表型之间的联系.
主要方法:
- 对表达各种Hsp90和cochaperone突变的酵母菌株的分析.
- 在突变菌株中测量稳定状态eEF2水平.
- 评估与eEF2功能相关的生长表型和对喉毒素的敏感性.
主要成果:
- 特定的Hsp90和cochaperone突变导致eEF2蛋白水平降低.
- Hgh1的损失加剧了Hsp90突变体的生长缺陷,影响了eEF2的积累.
- 模仿人类疾病相关的eEF2缺陷的突变对Hgh1损失敏感,其中一些因Hgh1过度表达而获救.
- 显著的Hsp90/cochaperone突变改变了eEF2的翻译后修饰,影响了白喉毒素的敏感性.
结论:
- 在维持蛋白质稳定中,hsp90和cochaperones扮演着双重的角色:促进蛋白质折叠和确保准确的翻译.
- 酵母Hsp90突变体表现出明显的体内效应,与特定的cochaperone子集的缺陷相关.
- 这些发现突出了管理eEF2功能的复杂监管网络及其对细胞过程的影响.
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