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Updated: Apr 13, 2026
07:13
Alginate Encapsulation of Pluripotent Stem Cells Using a Co-axial Nozzle
Published on: July 2, 2015
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用化优化诱导的蛋白凝的凝,结构和热稳定性
Pin-Chun Tseng1, Wen-Yuan Yang2, Yi-Chen Chen1
1Department of Animal Science and Technology, National Taiwan University, Taipei 10617, Taiwan.
Poultry science
|December 15, 2024
概括
在处理的蛋白中添加化可以提高凝的稳定性和强度. 这种方法提供了一种安全的方法来利用多余的蛋白并提高保存蛋的产量.
科学领域:
- 食品科学 食品科学 食品科学
- 蛋白质化学 蛋白质化学
- 生物化学 生物化学
背景情况:
- 性处理可以从蛋白中产生透明的弹性蛋白质凝.
- 剩余的蛋白是一种有价值的资源,但易发生凝液化和处理时的不稳定性.
- 金属可以稳定诱导的蛋白质凝.
研究的目的:
- 研究化 (CaCl2) 对诱导的蛋白凝的形成和热稳定性的影响.
- 为了确定最佳的CaCl2度,以提高凝的性能.
- 评估CaCl2的安全性和有效性,用于利用剩余的子蛋白.
主要方法:
- 新鲜的蛋白经过和不同度的CaCl2 (0.05%,0.10%,0.20%) 的处理.
- 测量了凝结率,弹性模量和Bloom强度.
- 在处理后和在室温下40小时后,分析了自由醇含量,自由性和热稳定性.
主要成果:
- 0.05%和0.10%的CaCl2加速了凝和增加了弹性模量.
- 0.20%的CaCl2显著减缓了凝 (p < 0.05).
- 与对照组相比,含有0.10%和0.20%CaCl2的凝显示出更高的Bloom强度,减少的自由硫醇和性,以及改善的热稳定性 (p <0.05).
结论:
- 适当的CaCl2度提高了诱导的蛋白凝的凝速度,结构完整性和热稳定性.
- 离子是稳定这些凝的其他金属离子的安全替代品.
- 这项研究为从剩余的蛋白中开发富含的保存蛋制品提供了基础.
