在PVA-CMC水凝中对来自Aspergillus oryzae的β-galactosidase进行固定和表征
Doruk Akdoğan1, Ayşegül Peksel2
1Department of Chemistry, Faculty of Arts and Science, Yildiz Technical University, Turkey; Department of Pharmacy Services, Health Services Vocational School, Istanbul Nisantasi University, Turkey.
International journal of biological macromolecules
|January 14, 2025
概括
与其自由形式相比,在PVA-CMC凝中固定的β-galactosidase (一种酶) 显示出增强的活性,稳定性和工业潜力. 这种新的配方为生物技术应用提供了改进的特性.
科学领域:
- 生物技术是生物技术.
- 酵素工程是什么? 酶工程是什么
- 生物化学 生化学
背景情况:
- 酶固定对于现代生物技术至关重要.
- 开发新的酶配方提高了工业应用.
研究的目的:
- 使用聚乙烯醇和碳素甲基纤维素 (PVA-CMC) 凝来固定β-galactosidase.
- 为了优化和表征固定酶.
- 为了比较其与自由β-galactosidase的性能.
主要方法:
- 通过被困在PVA-CMC凝中的酶固定.
- 固定酶活性,Vmax,Km和热稳定性的表征.
- 与自由β-银酸酶的比较分析.
主要成果:
- 确定最佳固定温度范围为40°C至50°C.
- 在最佳pH值5.5下增加Vmax (1.94至6.01U/mg) 和减少Km (4.86至3.35mM)
- 在5周后维持了70%的活动,在8周后保持了50%.
- 固定酶在三次重复使用后保持了82%的活性,并显示出卓越的热稳定性.
结论:
- 固定化显著提高了β-galactosidase的催化效率和稳定性.
- 与自由形式相比,PVA-CMC固定酶表现出优越的特性.
- 这种配方对更广泛的工业应用具有前景.
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