蛋白质定向和聚合物相分离由聚甲酸诱导) 战术性
Natalia Janiszewska1,2, Joanna Raczkowska1, Katarzyna Gajos1
1Faculty of Physics, Astronomy and Applied Computer Science, M. Smoluchowski Institute of Physics, Jagiellonian University, Łojasiewicza 11, Kraków 30-348 Poland.
聚合物立体化学显著影响蛋白质相互作用和膜性质. 聚甲基酸 (PMMA) 的战术性影响蛋白质吸附,并通过相位分离实现有模式的蛋白质微阵列.
科学领域:
- 聚合物科学 聚合物科学
- 材料科学 材料科学 材料科学
- 生物技术是生物技术.
背景情况:
- 聚合物的立体化学影响其物理化学和生物特性.
- 聚合物薄膜的性能对于诸如蛋白质微阵列基板等应用至关重要.
- 聚甲基酸 (PMMA) 在蛋白质相互作用中的作用需要研究.
研究的目的:
- 为了研究PMMA战术性对聚合物薄膜与蛋白质相互作用的影响.
- 为了研究PMMA战术性对PMMA/聚三甲基酸 (PtBMA) 混合物的相分离的影响.
- 探索使用战术性控制的聚合物混合物的蛋白质微阵列的制造.
主要方法:
- 制造和特征的异性,异性和同性PMMA薄膜.
- 使用二次离子质谱和接触角测量进行表面分析.
- 用专蛋白和纤维素原进行蛋白质吸附研究.
- 研究PMMA/PtBMA混合物中的相分离,用于微阵列制造.
主要成果:
- 异性PMMA (iso-PMMA) 呈现较低的极性基组暴露,导致蛋白质吸附率较低.
- 表面化学的修改改变了在iso-PMMA薄膜上的蛋白质定向.
- 在性PMMA/PtBMA (at-PtBMA) 混合物中的相分离产生了2D域结构.
- 在有模式的iso-PMMA/at-PtBMA混合物中观察到对PtBMA域的选择性蛋白质吸附.
结论:
- PMMA的战术性对表面特性和蛋白质相互作用产生重大影响.
- 在战术性定义的混合物中,控制的相分离允许图案蛋白质微阵列的制造.
- 这种方法提供了一种创建生物材料表面的方法,采用量身定制的蛋白质固定.
更多相关视频
10:53Anionic Polymerization of an Amphiphilic Copolymer for Preparation of Block Copolymer Micelles Stabilized by π-π Stacking Interactions
Published on: October 10, 2016
11:17Synthesis of Programmable Main-chain Liquid-crystalline Elastomers Using a Two-stage Thiol-acrylate Reaction
Published on: January 19, 2016
相关概念视频
Polymer Classification: Stereospecificity
Polymer Classification: Crystallinity
Crystalline domains are the regions where polymer chains are aligned in an orderly manner and held together in proximity by intermolecular forces. For example, chains in the crystalline domains of polyethylene and nylon are bound together by van der Waals...
Cationic Chain-Growth Polymerization: Mechanism
Anionic Chain-Growth Polymerization: Overview
Step-Growth Polymerization: Overview
Many natural and synthetic polymers are produced by...
Polymer Classification: Architecture
