在冷诱导子蛋白-酸凝中的稳定性和分子相互作用
Xuemei Wang1, Jiarong Wang1, Ligang Zhang2
1College of Life Sciences, Northeast Forestry University, Harbin, China.
Journal of the science of food and agriculture
|March 9, 2025
概括
子分离蛋白 (HPI) 的冷诱导凝,增强了转谷氨酸酶 (TGase) 和酸 (CA),显示了改善的凝强度,保持水分的能力和稳定性. 酸还显示了持续释放的特性.
科学领域:
- 食品科学 食品科学 食品科学
- 蛋白质化学 蛋白质化学
- 生物化学 生物化学
背景情况:
- 醇增强蛋白质凝,但热诱导的凝存在稳定性问题,需要冷诱导的凝开发.
- 子分离蛋白 (HPI) 凝需要优化以改善功能和生物功能性质.
研究的目的:
- 为了增强HPI的凝性质,使用转谷氨酶 (TGase),葡萄糖-δ-乳 (GDL) 和酸 (CA).
- 为了研究CA在冷诱导HPI凝中的生物功能作用和稳定性.
主要方法:
- 使用HPI,TGase,GDL和CA制备冷诱导凝.
- 凝特性分析,包括凝强度,水容量和储存模块.
- 通过体外消化模拟来评估蛋白质消化能力和CA稳定性/释放.
主要成果:
- 与热诱导的凝相比,冷诱导的凝显示出更高的二硫化物和键.
- TGase促进了互键,显著提高了凝强度 (3.9x),水容量 (2.8x) 和储存模块 (2.5x).
- 在冷诱导凝中增强的HPI-CA相互作用改善了凝,CA在模拟消化过程中表现出热稳定性和持续释放.
结论:
- 在食品应用中开发了HPI利用的新方法.
- 提出了创建具有增强性质和丰富活性化合物的HPI凝食品的策略.
- 这项研究突出了冷诱导凝在改善HPI功能和生物活性物质传递方面的潜力.
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