来自Thermonema rossianum的热稳定OTA解毒酸酶:识别,表征,结构,催化机制和应用
Nana Xu1, Mingzhu Yan1, Xiao Liang2
1School of Biological Engineering, Tianjin University of Science and Technology, No 9, 13th, Avenue, Tianjin Economic and Technological Development Area, Tianjin 300457, China; Tianjin Institute of Industrial Biotechnology, Chinese Academy of Sciences, Tianjin 300308, China.
Food chemistry
|May 3, 2025
概括
一种来自Thermonema rossianum的新型酶TrADH,即使在高温下也能有效地排毒Ochratoxin A (OTA). 蛋白质工程增强了其活动,显示了食品和料安全应用的前景.
科学领域:
- 酶学 是一种酶学.
- 食品科学 食品科学 食品科学
- 生物技术是生物技术.
背景情况:
- 毒素A (OTA) 是一种广泛存在的真菌毒素,对人类和动物健康构成重大风险.
- 有效的OTA排毒方法对于食品和料安全至关重要.
- 现有的OTA排毒酶往往缺乏足够的稳定性或效率.
研究的目的:
- 为了识别和描述一种具有高温耐受性的新型酶,用于Ochratoxin A排毒.
- 为了阐明已识别的酶的催化机制.
- 为了改造酶以提高活性,并评估其在食品应用中的潜力.
主要方法:
- 从Thermonema rossianum中识别和分离TrADH.
- 酶活性在一系列温度 (45-85°C) 中进行测定.
- 结构分析和蛋白质工程来创建一个变体 (TrADHS67E).
- 在食品矩阵 (朗姆酒,核桃) 中对OTA进行降解测试.
主要成果:
- TrADH表现出高温耐受性,在45-85°C之间保持活动,在70°C下30分钟后保持50%的活动.
- 蛋白质工程产生了TrADHS67E,其特定酶活性增加了2.1倍 (3990 U/mg),超过了之前报告的酶.
- 在朗姆酒和核桃样本中观察到OTA的有效降解,表明其实际适用性.
结论:
- TrADH是一种高度热稳定的酶,具有显著的Ochratoxin A生物解毒潜力.
- 工程变体TrADHS67E为工业应用提供了更高的效率.
- 通过减轻OTA污染,TRADH显示了确保食品和料行业安全的前景.
