通过双模AFM进行交叉链接时,对原蛋白弹性模量进行时间延迟的纳米尺度地图

科学领域:

• 生物材料科学 生物材料科学
• 生物物理学的生物物理.
• 组织工程是组织工程.

背景情况:

• 原蛋白是哺乳动物中最丰富的蛋白质,它经历了诸如糖化等交叉链接过程.
• 组织硬化是原交联的结果,是衰老的关键指标.
• 在交叉链接过程中缺乏对原体弹性模量的定量数据.

研究的目的:

• 为了定量描述原纳米纤维的弹性模量.
• 为了研究不同交叉连接剂 (ribose 和 glutaraldehyde) 对原蛋白机械性能的影响.
• 在交叉链接过程中映射Young模块的时间依赖变化.

主要方法:

• 使用双模原子力显微镜 (AFM) 绘制了Young的模量图.
• 在不同化时间 (0.30分钟,12小时,24小时,1周) 下研究了I型原纳米带.
• 实验是在液体中进行的,用原体暴露在糖或甲溶液中.

主要成果:

• 在化后30分钟内,模块从几MPa急剧增加到100MPa.
• 观察到弹性模量单调增加,在一周后达到约2GPa的和值.
• 扬模块的演变对于利酶和甲交叉链接都是相似的,和值接近干原蛋白的和值.

结论:

• 原体交叉连接显著增强其弹性模量,有助于组织硬化.
• 交叉连接过程导致刚度的快速增加,其次是缓慢的进展到平原.
• 选择交叉连接剂 (ribose vs. glutaraldehyde) 并没有显著改变原纳米纤维的机械反应或和模量.