一种内膜蛋白质被ovalently附着在peptidoglycan在γ-proteobacteriumDickeya dadantii的Dickeya dadantii中的
Xavier Nicolai1, Yucheng Liang2, Florence Ruaudel1
1CNRS UMR 5240 Microbiologie Adaptation et Pathogénie, Université Claude Bernard Lyon 1, INSA Lyon, Villeurbanne, France.
在Dickeya dadantii中,内膜蛋白OutB通过与布劳恩脂蛋白 (Lpp) 相同的机制附着在糖素 (PG) 上. 这种PG结合机制由L,D-转酶催化,可以为其他蛋白质进行工程.
科学领域:
- 微生物学 微生物学
- 细菌细胞外结构结构
- 蛋白质生物化学 蛋白质生物化学
背景情况:
- 格拉姆阴性细菌具有复杂的细胞外,内外膜.
- 布朗脂蛋白 (Lpp) 在某些细菌中将外膜与糖素 (PG) 结合起来.
- 蛋白质对细菌PG层的固定的精确机制尚未完全理解.
研究的目的:
- 研究Dickeya dadantii中的内膜蛋白OutB的皮糖甘 (PG) 附着的机制.
- 确定负责催化OutB附着到PG的酶.
- 探索其他蛋白质的PG结合工程的潜力.
主要方法:
- 在Dickeya dadantii研究了OutB-PG共价附着.
- 确定了参与附着的L,D-转酶 (Ldt03,Ldt84).
- 分析了改变布朗脂蛋白 (Lpp) 长度对OutB附着的影响.
- 使用记者蛋白评估了OutB PG定序的功能能力.
主要成果:
- 在Dickeya dadantii中,OutB通过与布劳恩脂蛋白 (Lpp) 相同的机制对糖 (PG) 进行共连接.
- 两个L,D-转酶,Ldt03和Ldt84,分别催化OutB与PG单体和二元体的附着.
- 改变Lpp的长度会影响OutB的附着效率,延长的Lpp会增强,而截断的Lpp会减少.
- OutB的PG定序对氨基酸替代具有强度,并且可以将记者蛋白与PG结合起来.
结论:
- OutB使用一种保存的L,D-转酶介导的PG定机制,类似于Lpp.
- Lpp 的长度会影响 OutB PG 附件的效率.
- OutB PG-ankering motif可以在功能上应用于将其他蛋白质与细菌PG层结合起来,为蛋白质局部化和功能研究提供了新的可能性.
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