对生物合成的全素在热处理后的结构恶化进行洞察
Ranran Pang1, Kai Zhou2, Yong Xie1
1School of Food and Biological Engineering, Hefei University of Technology, Engineering Research Center of Bio-Process, Ministry of Education, Hefei 230601, Anhui, China.
International journal of biological macromolecules
|September 6, 2025
概括
生物合成的全素 (bs-holoFt) 具有较高的铁容量. 热量会降低其结构和功能,影响铁的释放和纳米酶活性,这对于应用至关重要.
科学领域:
- 生物化学和生物物理
- 蛋白质工程
- 纳米技术
背景情况:
- 荷洛费里丁是一种有前途的铁补充剂,但天然提取效率低下,而体外方法可能会破坏其结构.
- 在生产用于治疗和工业应用的稳定,功能性的全素方面存在挑战.
研究的目的:
- 报告大肠杆菌中高度稳定的全蛋白 (bs-holoFt) 的体内生物合成.
- 描述热处理对bs-holFt结构和功能的影响.
- 阐明化机制及其对铁释放和纳米酶活性的影响.
主要方法:
- 在大肠杆菌中全蛋白的体内生物合成.
- 系统的热处理 (70-100°C) 合成的全素.
- 多级结构分析 (二级,三级,四级) 和功能测定 (铁释放,过氧化酶类活性).
主要成果:
- 生物合成的全素 (bs-holoFt) 显示出高铁负载能力 (1213 Fe原子/蛋白质).
- 热处理诱导了一种取决于温度的降解途径:α-螺旋内容的丧失,三级展开,四级拆卸和聚合.
- 在100°C时,结构衰变与铁释放 (17.7%) 和纳米酶活性 (15.3%) 的显著损失直接相关.
结论:
- 热诱导的变性导致分子通道的结构崩和阻塞,导致全素的功能受损.
- 这项研究提供了一种稳定的全素生产方法,并为其变性提供了基本的见解.
- 这些发现为优化铁补充剂和纳米技术中的全素使用提供了理论基础.
