植物Augmin的冷-EM结构显示了卷轴-卷轴组件,反平行二极化和NEDD1结合
Md Ashaduzzaman1, Aryan Taheri2, Yuh-Ru Julie Lee3
1Department of Molecular Cellular Biology, University of California, Davis, CA, USA. mashaduzzaman@ucdavis.edu.
奥格明和NEDD1蛋白对于微管 (MT) 分支核形成至关重要. 结构研究揭示了Augmin是如何进行的.
科学领域:
- 细胞生物学 细胞生物学
- 结构生物学 结构生物学
- 生物化学 生物化学
背景情况:
- 微管 (MT) 支部核化对于细胞组织和动力学至关重要.
- 奥格明和NEDD1蛋白质是招募和激活马-林环复合体 (γ-TuRC) 的关键调节者.
- 奥格明形成了一个大型的异种-八种复合体,NEDD1将奥格明连接到MTs和γ-TuRC.
研究的目的:
- 为了确定工厂Augmin组件的高分辨率结构.
- 阐明Augmin-MT和Augmin-NEDD1相互作用的结构基础.
- 了解分支MT核化的机制.
主要方法:
- 复制的阿拉比多普西斯塔利亚纳Augmin组件.
- 低温电子显微镜 (cryo-EM) 在3.7-7.3 Å分辨率.
- 交叉连接质谱学 (XL-MS).
- 直接合和进化分析.
主要成果:
- 确定了一个完整的40nm异质八度植物奥格明模型,揭示了稳定多线圈-线圈接口.
- 在V结处的双卡尔波宁同质 (CH) 域表现出MT结合的开放/闭合形态.
- 通过其扩展区域观察到augmin二元化,由V结内的NEDD1结合增强.
结论:
- 该研究揭示了植物Augmin的架构及其与NEDD1.1的相互作用.
- 奥格明的V形结构,双CH域和NEDD1绑定协同调节MT定和γ-TuRC招募.
- 这种机制促进了分支的MT核化,这对植物细胞组织至关重要.
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