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Updated: Jan 20, 2026
Upstream and Downstream Bioprocess Engineering
Published on: April 30, 2023
绿色生物处理L-阿斯巴拉金酶:优化,净化和表征使用新的Fusarium solani PVS1以实现可持续性
Shivangi Mudaliar1, Lakshana G Nair1, Vineet Kumar1
1Bioprocess and Bioenergy Laboratory, Department of Microbiology, School of Life Sciences, Central University of Rajasthan, NH-8, Bandarsindri, Kishangarh, Ajmer, Rajasthan, India.
这项研究强调了Fusarium solani PVS1作为生产L-asparaginase (L-ASNase) 的有希望的来源. 优化条件产生了高酶活性,证明了其在制药和食品应用中的潜力.
科学领域:
- 酶学 是一种酶学.
- 微生物学 微生物学
- 生物技术是生物技术.
背景情况:
- 菌L-阿斯巴拉基酶 (L-ASNase) 具有显著的治疗和食品加工潜力.
- 菌的细胞外L-ASNase生产需要菌株隔离和优化.
- 菌 (Fusarium solani) 是一种具有已知的酶能力的真菌物种.
研究的目的:
- 为了隔离和表征一种高L-asparaginase (L-ASNase) 生产的真菌菌株.
- 为了优化发酵条件以提高L-ASNase产量.
- 评估净化L-ASNase的生物化学特性和潜在应用.
主要方法:
- 将真菌菌株PVS1分离并识别为Fusarium solani.
- 使用修改后的Czapek Dox介质进行潜水发酵.
- 优化碳源 (糖醇),源 (),L-阿斯巴拉金度,pH,温度和条件.
- 通过乙沉和DEAE-Sephadex染色学进行部分净化.
- 酶特性包括分子量,温度稳定性,pH活性,动力参数 (Km,Vmax) 和抗氧化活性 (DPPH测定).
主要成果:
- 在特定的条件下 (pH 6.0,37°C,甘油,,L-阿斯巴拉金),Fusarium solani PVS1产生高的细胞外L-ASNase (44.6 U/mL),优化为58.8 U/mL.
- 部分净化导致酶活性增加3.53倍.
- 该酶在广泛的温度范围 (20-60°C) 中表现出稳定性,在pH值为5.0时表现出最佳活性,并且具有显著的DPPH基因清除活性 (IC50=0.51 mg/mL).
- 动力参数被确定为Km = 7.14 mM和Vmax = 102.14 U/mL.
结论:
- Fusarium solani PVS1 是一个高效的细胞外L-asparaginase的生产者.
- 优化的发酵条件显著提高了L-ASNase的产量.
- 部分净化的L-ASNase表现出有利的生物化学特性和抗氧化活性,表明其适合于制药和食品工业应用.
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